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万見
- PDB-3vow: Crystal Structure of the Human APOBEC3C having HIV-1 Vif-binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vow
タイトルCrystal Structure of the Human APOBEC3C having HIV-1 Vif-binding Interface
要素Probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C
キーワードHYDROLASE / APOBEC3C / APOBEC3 / antiviral deffense / host-virus interaction / metal-binding / HIV-1 Vif / Bet / single domain / SIVagm / Z2 / HIV
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / cytidine deamination / single-stranded DNA cytosine deaminase / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / clearance of foreign intracellular DNA / cytidine deaminase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / transposable element silencing ...mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / cytidine deamination / single-stranded DNA cytosine deaminase / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / clearance of foreign intracellular DNA / cytidine deaminase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / transposable element silencing / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / negative regulation of viral genome replication / P-body / defense response to virus / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Novel AID APOBEC clade 2 / : / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Kitamura, S. / Suzuki, A. / Watanabe, N. / Iwatani, Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The APOBEC3C crystal structure and the interface for HIV-1 Vif binding.
著者: Kitamura, S. / Ode, H. / Nakashima, M. / Imahashi, M. / Naganawa, Y. / Kurosawa, T. / Yokomaku, Y. / Yamane, T. / Watanabe, N. / Suzuki, A. / Sugiura, W. / Iwatani, Y.
履歴
登録2012年2月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22012年10月24日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETEMINATED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C
B: Probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8705
ポリマ－45,7042
非ポリマー1663
水1,62190
1
A: Probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9172
ポリマ－22,8521
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9533
ポリマ－22,8521
非ポリマー1012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.042, 105.042, 70.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3C / APOBEC1-like / Phorbolin I


分子量: 22851.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOBEC3C, APOBEC1L, PBI / プラスミド: pET41a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q9NRW3, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.61 % / Mosaicity: 0.364 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: Bicine, PEG 6000, L-Arginine HCl, pH 9.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月10日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→105.05 Å / Num. all: 24043 / Num. obs: 24043 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22.3 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Χ2: 1.834 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.1922.60.33811881.2861100
2.19-2.2322.50.30711821.2961100
2.23-2.2722.60.26212021.3441100
2.27-2.3222.60.22211761.3291100
2.32-2.3722.60.21412001.3281100
2.37-2.4222.60.17412171.3421100
2.42-2.4822.60.15211741.3821100
2.48-2.5522.60.13311921.4121100
2.55-2.6222.60.11412071.4611100
2.62-2.7122.60.0912061.5271100
2.71-2.8122.60.08112181.5651100
2.81-2.9222.60.06912011.6581100
2.92-3.0522.50.05911901.7131100
3.05-3.2122.50.0511831.8831100
3.21-3.4122.40.04712272.0961100
3.41-3.6822.20.04711942.6731100
3.68-4.0521.80.04812103.2021100
4.05-4.6321.60.04312133.1031100
4.63-5.8420.90.03612252.5331100
5.84-105.0520.90.03712382.702198.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IR2

3ir2


解像度: 2.15→90.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2715 / WRfactor Rwork: 0.2184 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.791 / SU B: 6.15 / SU ML: 0.161 / SU R Cruickshank DPI: 0.2726 / SU Rfree: 0.2181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.273 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2626 1228 5.1 %RANDOM
Rwork0.2137 ---
all0.2162 24011 --
obs0.2162 24011 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 139.36 Å2 / Biso mean: 45.5565 Å2 / Biso min: 20.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20.29 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→90.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3158 0 3 90 3251
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.023296
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.391.9184483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6955382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.08523.261184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.68515539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.51526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212618
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 83 -
Rwork0.262 1608 -
all-1691 -
obs-1608 99.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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