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- PDB-3vmf: Archaeal protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vmf
タイトルArchaeal protein
要素
  • Elongation factor 1-alpha
  • Peptide chain release factor subunit 1
キーワードTRANSLATION / translation termination
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / protein-synthesizing GTPase / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor aRF1 / Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like ...Peptide chain release factor aRF1 / Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Ribosomal protein L30/S12 / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosomal protein L30e-like / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Peptide chain release factor subunit 1 / Elongation factor 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kobayashi, K. / Saito, K. / Ishitani, R. / Ito, K. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for translation termination by archaeal RF1 and GTP-bound EF1alpha complex
著者: Kobayashi, K. / Saito, K. / Ishitani, R. / Ito, K. / Nureki, O.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1-alpha
B: Peptide chain release factor subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6665
ポリマ－91,0232
非ポリマー6443
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area31950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.567, 55.169, 90.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Elongation factor 1-alpha / EF-1-alpha / Elongation factor Tu / EF-Tu


分子量: 49016.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / 株: K1 / 遺伝子: tuf, APE_1844 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus / 参照: UniProt: Q9YAV0
#2: タンパク質 Peptide chain release factor subunit 1 / Translation termination factor aRF1


分子量: 42005.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / 株: K1 / 遺伝子: prf1, APE_1988.1 / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus / 参照: UniProt: Q9YAF1

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非ポリマー , 4種, 165分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 23% PEG 3350, 200mM Ammonium sulfate, 10mM L-proline, 100mM Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 38192 / Num. obs: 38192 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.7 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 37.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.82 / Num. unique all: 1866 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AGJ, 3AGK

3agj
PDB 未公開エントリ

3agk


解像度: 2.3→46.498 Å / SU ML: 0.77 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 27.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2606 1906 5.02 %Random
Rwork0.2013 ---
obs0.2042 37988 98.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.334 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.771 Å20 Å20.0466 Å2
2--6.5219 Å20 Å2
3----10.293 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.498 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5961 0 38 162 6161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096116
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2028294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3642270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083955
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051056
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3-2.35750.31381350.2663251597
2.3575-2.42130.35061280.2513254098
2.4213-2.49250.31831380.2543252298
2.4925-2.57290.35571410.2517255299
2.5729-2.66490.36021260.2412255098
2.6649-2.77160.29861380.242256799
2.7716-2.89770.27531450.2378254499
2.8977-3.05050.34831250.2361258099
3.0505-3.24150.2751170.2182260099
3.2415-3.49170.25821230.20952594100
3.4917-3.8430.26431450.18732599100
3.843-4.39870.21871390.16852616100
4.3987-5.54040.2111510.16222629100
5.5404-46.50790.23621550.1912267499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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