[日本語] English
万見
- PDB-3vlc: Crystal structure of S. cerevisiae Get3 in the semi open conforma... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vlc
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Get3 in the semi open conformation in complex with Get1 cytosolic domain at 4.5 angstrom resolution
要素
  • ATPase GET3
  • Golgi to ER traffic protein 1
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / ATPase / membrane protein insertion / ATP binding / membrane protein binding / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein transmembrane transporter activity / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / mitochondrial membrane / unfolded protein binding / cellular response to oxidative stress / response to heat / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Get 1, fungi / Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Golgi to ER traffic protein 1 / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Kubota, K. / Yamagata, A. / Fukai, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Get1 stabilizes an open dimer conformation of get3 ATPase by binding two distinct interfaces
著者: Kubota, K. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Goto-Ito, S. / Fukai, S.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATPase GET3
E: Golgi to ER traffic protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1343
ポリマ－50,7072
非ポリマー4271
水00
1
A: ATPase GET3
E: Golgi to ER traffic protein 1
ヘテロ分子

A: ATPase GET3
E: Golgi to ER traffic protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2696
ポリマ－101,4154
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area3030 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area29420 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)132.634, 132.634, 185.153
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 ATPase GET3 / Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Golgi to ER traffic protein 3 / Guided ...Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Golgi to ER traffic protein 3 / Guided entry of tail-anchored proteins 3


分子量: 39451.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: NRRL Y-53 / プラスミド: PETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)
参照: UniProt: Q12154*PLUS, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質 Golgi to ER traffic protein 1 / Guided entry of tail-anchored proteins 1 / Mitochondrial distribution and morphology protein 39


分子量: 11255.633 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 21-104 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GET1, MDM39, YGL020C / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P53192
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR ENTITY 1 (CHAIN A) WHICH DERIVES FROM STRAIN NRRL Y-53 DOES NOT ...A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR ENTITY 1 (CHAIN A) WHICH DERIVES FROM STRAIN NRRL Y-53 DOES NOT CURRENTLY EXIST.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 13.5% PEG 3350, 0.18M trisodium citrate, 9% MPD, 0.1M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→50 Å / Num. obs: 3862 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.6 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 45.8
反射 シェル解像度: 4.5→4.58 Å / 冗長度: 7.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 191 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3B2E

3b2e


解像度: 4.5→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3659 201 5.2 %RANDOM
Rwork0.3457 ---
all-3879 --
obs-3843 --
溶媒の処理Bsol: 113.826 Å2
原子変位パラメータBiso max: 268.89 Å2 / Biso mean: 220.9105 Å2 / Biso min: 168.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-23.164 Å20 Å20 Å2
2--23.164 Å20 Å2
3----46.328 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2923 0 27 0 2950
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.396
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1931.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.0382
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.922.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6ADP.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る