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- PDB-3vk6: Crystal structure of a phosphotyrosine binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vk6
タイトルCrystal structure of a phosphotyrosine binding domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase Hakai
キーワードLIGASE / HYB / Phosphotyrosine Binding Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of endocytosis / regulation of cell adhesion / RING-type E3 ubiquitin transferase / cell-cell adhesion / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / nuclear speck ...RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of cell adhesion / positive regulation of endocytosis / regulation of cell adhesion / RING-type E3 ubiquitin transferase / cell-cell adhesion / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / nuclear speck / positive regulation of cell migration / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2210 / HAKAI-like, RING finger, HC subclass / E3 ubiquitin-protein ligase HAKAI/CBLL2 / Hakai, C2H2 zinc finger domain / C2H2 Hakai zinc finger domain / Helix Hairpins / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. ...Helix Hairpins - #2210 / HAKAI-like, RING finger, HC subclass / E3 ubiquitin-protein ligase HAKAI/CBLL2 / Hakai, C2H2 zinc finger domain / C2H2 Hakai zinc finger domain / Helix Hairpins / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Helix non-globular / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Special / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Hakai
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sivaraman, J. / Mukherjee, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: Structure of a novel phosphotyrosine-binding domain in Hakai that targets E-cadherin
著者: Mukherjee, M. / Chow, S.Y. / Yusoff, P. / Seetharaman, J. / Ng, C. / Sinniah, S. / Koh, X.W. / Asgar, N.F. / Li, D. / Yim, D. / Jackson, R.A. / Yew, J. / Qian, J. / Iyu, A. / Lim, Y.P. / ...著者: Mukherjee, M. / Chow, S.Y. / Yusoff, P. / Seetharaman, J. / Ng, C. / Sinniah, S. / Koh, X.W. / Asgar, N.F. / Li, D. / Yim, D. / Jackson, R.A. / Yew, J. / Qian, J. / Iyu, A. / Lim, Y.P. / Zhou, X. / Sze, S.K. / Guy, G.R. / Sivaraman, J.
履歴
登録2011年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Hakai
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7514
ポリマ－11,5551
非ポリマー1963
水1,26170
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Hakai
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase Hakai
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5028
ポリマ－23,1092
非ポリマー3926
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/31
Buried area3680 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.657, 64.657, 121.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-138-

HOH

21A-163-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Hakai / Casitas B-lineage lymphoma-transforming sequence-like protein 1 / E-cadherin binding protein E7 / c- ...Casitas B-lineage lymphoma-transforming sequence-like protein 1 / E-cadherin binding protein E7 / c-Cbl-like protein 1


分子量: 11554.673 Da / 分子数: 1
断片: Phosphotyrosine Binding Domain, UNP residues 106-206
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cbll1, Hakai / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q9JIY2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.08 % / 解説: SF file contains friedel pairs.
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 200mM Li2SO4, 100mM Tris, 20% PEG 5000 MME, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月20日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 22371 / Num. obs: 21480 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 22.8 % / Biso Wilson estimate: 31.95 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 22.8 % / Num. unique all: 21480 / Rsym value: 0.052 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→25.228 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8413 / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.24 / 位相誤差: 22.6 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: SF File contains friedel pairs.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 2153 10.02 %RANDOM
Rwork0.2192 ---
all0.2277 ---
obs0.2216 21478 95.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.07 Å2 / ksol: 0.419 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 67.32 Å2 / Biso mean: 38.936 Å2 / Biso min: 24.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4846 Å20 Å2-0 Å2
2--3.4846 Å20 Å2
3----6.9693 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25.228 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数755 0 3 70 828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008771
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1721031
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.796297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006133
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8971-1.96490.25542050.2445180389
1.9649-2.04360.26452060.2372187493
2.0436-2.13650.242160.2249192195
2.1365-2.24910.25592200.2156193296
2.2491-2.38990.21432130.2058194796
2.3899-2.57430.23492120.2173193496
2.5743-2.8330.24982130.2294195497
2.833-3.24220.27242260.2246199198
3.2422-4.08210.22122250.199199999
4.0821-25.23050.23512170.2219197097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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