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- PDB-3viq: Crystal structure of Swi5-Sfr1 complex from fission yeast -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3viq
タイトルCrystal structure of Swi5-Sfr1 complex from fission yeast
要素
  • Mating-type switching protein swi5
  • Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1
キーワードRECOMBINATION ACTIVATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic strand invasion / meiotic DNA recombinase assembly involved in reciprocal meiotic recombination / Swi5-Sfr1 complex / Swi5-Swi2 complex / gene conversion at mating-type locus / mating type switching / meiotic joint molecule formation / mating-type region heterochromatin / DNA recombinase assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination ...meiotic strand invasion / meiotic DNA recombinase assembly involved in reciprocal meiotic recombination / Swi5-Sfr1 complex / Swi5-Swi2 complex / gene conversion at mating-type locus / mating type switching / meiotic joint molecule formation / mating-type region heterochromatin / DNA recombinase assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination / DNA strand invasion / reciprocal meiotic recombination / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / ATPase activator activity / double-strand break repair via homologous recombination / chromosome segregation / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1020 / SFR1/Mei5 family / Double-strand recombination repair protein / DNA repair protein, Swi5 / Swi5 / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1 / Mating-type switching protein swi5
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kuwabara, N. / Murayama, Y. / Hashimoto, H. / Kokabu, Y. / Ikeguchi, M. / Sato, M. / Mayanagi, K. / Tsutsui, Y. / Iwasaki, H. / Shimizu, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Mechanistic insights into the activation of Rad51-mediated strand exchange from the structure of a recombination activator, the Swi5-Sfr1 complex
著者: Kuwabara, N. / Murayama, Y. / Hashimoto, H. / Kokabu, Y. / Ikeguchi, M. / Sato, M. / Mayanagi, K. / Tsutsui, Y. / Iwasaki, H. / Shimizu, T.
履歴
登録2011年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1
B: Mating-type switching protein swi5
C: Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1
D: Mating-type switching protein swi5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,60913
ポリマ－47,8064
非ポリマー8039
水2,954164
1
A: Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1
B: Mating-type switching protein swi5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1495
ポリマ－23,9032
非ポリマー2463
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5180 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area14130 Å2
手法PISA
2
C: Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1
D: Mating-type switching protein swi5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4608
ポリマ－23,9032
非ポリマー5576
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4830 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.159, 128.682, 59.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Swi5-dependent recombination DNA repair protein 1 / DNA repair protein dds20 / Meiotically up-regulated gene 13 protein


分子量: 14139.093 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972h- / 遺伝子: sfr1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9USV1
#2: タンパク質 Mating-type switching protein swi5 / DNA repair protein swi5


分子量: 9764.057 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972h- / 遺伝子: swi5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UUB7

-
非ポリマー , 4種, 173分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 15% PEGMME2000, 0.2M sodium acetate, 0.2M ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 33408 / Num. obs: 33341 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.531 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.6.0113精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 11.446 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2662 1752 5 %RANDOM
Rwork0.23044 ---
all0.23224 33671 --
obs0.23224 33341 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.505 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20 Å20 Å2
2--1.54 Å20 Å2
3----2.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3169 0 51 164 3384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223300
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3241.9664411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87435717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1695400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.78825.085177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.27315665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8721527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02628
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 116 -
Rwork0.28 2129 -
obs--93.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35090.1623-0.27680.1424-0.27520.73470.1107-0.12720.11450.0745-0.04560.0118-0.1869-0.1608-0.06510.3583-0.00390.00070.277-0.01410.33121.6019-16.2112-14.414
20.29120.06660.43370.23540.45673.73230.0682-0.0999-0.0491-0.0355-0.0557-0.03260.0783-0.2779-0.01250.0426-0.0353-0.00920.091-0.00020.038913.6309-31.8268-17.5643
31.1494-0.5260.27370.4911-0.25511.31420.1876-0.1887-0.382-0.1928-0.05810.2930.3538-0.2798-0.12950.3548-0.1353-0.07080.28190.08320.403624.976216.1382-4.7414
42.374-1.3133-2.82791.25791.51955.47960.0218-0.1738-0.07840.08950.00920.16270.1426-0.1185-0.0310.044-0.0612-0.00920.16080.05920.174517.920930.7793-3.303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A178 - 299
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 85
3X-RAY DIFFRACTION3C184 - 299
4X-RAY DIFFRACTION4D13 - 85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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