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- PDB-3vhs: Crystal structure of UBZ of human WRNIP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vhs
タイトルCrystal structure of UBZ of human WRNIP1
要素ATPase WRNIP1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / ZINC FINGER / UBIQUITIN-BINDING DOMAIN / UBIQUITIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated DNA replication initiation / single-stranded DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme activator activity / DNA-templated DNA replication / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / DNA binding ...regulation of DNA-templated DNA replication initiation / single-stranded DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme activator activity / DNA-templated DNA replication / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
WRNIP1, ubiquitin-binding domain / Werner helicase-interacting protein 1 ubiquitin-binding domain / MgsA AAA+ ATPase C-terminal / AAA C-terminal domain / MgsA AAA+ ATPase C terminal / AAA C-terminal domain / Rad18-like CCHC zinc finger / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. ...WRNIP1, ubiquitin-binding domain / Werner helicase-interacting protein 1 ubiquitin-binding domain / MgsA AAA+ ATPase C-terminal / AAA C-terminal domain / MgsA AAA+ ATPase C terminal / AAA C-terminal domain / Rad18-like CCHC zinc finger / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Suzuki, N. / Wakatsuki, S. / Kawasaki, M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2016
タイトル: A novel mode of ubiquitin recognition by the ubiquitin-binding zinc finger domain of WRNIP1.
著者: Suzuki, N. / Rohaim, A. / Kato, R. / Dikic, I. / Wakatsuki, S. / Kawasaki, M.
履歴
登録2011年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase WRNIP1
B: ATPase WRNIP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6646
ポリマ－6,4882
非ポリマー1774
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area3880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.482, 73.457, 34.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-52-

NA

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ATPase WRNIP1 / Werner helicase-interacting protein 1


分子量: 3243.759 Da / 分子数: 2
断片: UBIQUITIN-BINDING ZINC FINGER DOMAIN (UNP RESIDUES 17-40)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WRNIP1, WHIP / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96S55
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG 400, 0.1M HEPES, 0.2M calcium chrolide, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月5日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. obs: 3816 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.384 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 187 / % possible all: 89.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→23.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 5.437 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26151 175 4.6 %RANDOM
Rwork0.21282 ---
obs0.21526 3605 96.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å20 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数403 0 4 16 423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5841.938558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.328549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg48.55725.23821
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.4831570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.208152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8971.5259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6832420
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6883153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4844.5138
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 15 -
Rwork0.337 247 -
obs--90.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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