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- PDB-3vh5: Crystal structure of the chicken CENP-T histone fold/CENP-W/CENP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vh5
タイトルCrystal structure of the chicken CENP-T histone fold/CENP-W/CENP-S/CENP-X heterotetrameric complex, crystal form I
要素
  • CENP-S
  • CENP-T
  • CENP-W
  • CENP-X
キーワードDNA BINDING PROTEIN / histone fold / chromosome segregation / DNA binding / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


PKR-mediated signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Fanconi Anemia Pathway / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex ...PKR-mediated signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Fanconi Anemia Pathway / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / kinetochore assembly / replication fork processing / chromosome segregation / kinetochore / mitotic cell cycle / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / Centromere protein W / : / CENP-W protein / Centromere protein T / Centromere kinetochore component CENP-T, N-terminal domain / Centromere kinetochore component CENP-T N-terminus / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / Centromere protein W / : / CENP-W protein / Centromere protein T / Centromere kinetochore component CENP-T, N-terminal domain / Centromere kinetochore component CENP-T N-terminus / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein S / Centromere protein T / Centromere protein W / Centromere protein X
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.402 Å
データ登録者Nishino, T. / Takeuchi, K. / Gascoigne, K.E. / Suzuki, A. / Hori, T. / Oyama, T. / Morikawa, K. / Cheeseman, I.M. / Fukagawa, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: CENP-T-W-S-X Forms a Unique Centromeric Chromatin Structure with a Histone-like Fold
著者: Nishino, T. / Takeuchi, K. / Gascoigne, K.E. / Suzuki, A. / Hori, T. / Oyama, T. / Morikawa, K. / Cheeseman, I.M. / Fukagawa, T.
履歴
登録2011年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CENP-S
D: CENP-X
T: CENP-T
W: CENP-W


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4624
ポリマ－46,4624
非ポリマー00
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11900 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area17070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.100, 137.100, 46.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 CENP-S


分子量: 15561.421 Da / 分子数: 1 / 変異: C26A, C28A, C55A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: E1BSW7*PLUS
#2: タンパク質 CENP-X


分子量: 9361.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: P0DJH7*PLUS
#3: タンパク質 CENP-T


分子量: 12682.790 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal histone fold / 変異: C87A, C161A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CENPT / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: F1NPG5
#4: タンパク質 CENP-W


分子量: 8855.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: P0DJH6*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE REFERENCES FOR CHAIN A, D, W DO NOT CURRENTLY EXIST. CHAIN A IS C26A, C28A, C55A MUTANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.16M MgCl2, 0.25M NaCl, 24% PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月21日
放射モノクロメーター: Fixed exit Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→38.025 Å / Num. all: 17916 / Num. obs: 17899 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 46.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 30.17
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 1752 / Rsym value: 0.505 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B0B, 3B0C

3b0b

3b0c


解像度: 2.402→38.025 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8153 / SU ML: 0.84 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2438 2000 11.2 %random
Rwork0.1879 ---
all0.1942 17899 --
obs0.1942 17856 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.061 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 133.89 Å2 / Biso mean: 56.517 Å2 / Biso min: 20.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5434 Å20 Å2-0 Å2
2--2.5434 Å20 Å2
3----4.8807 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.402→38.025 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2769 0 0 132 2901
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082806
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0063767
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004479
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.471088
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4024-2.46250.36561400.25421114125499
2.4625-2.52910.31121370.239810851222100
2.5291-2.60350.34821420.237111211263100
2.6035-2.68750.31361400.221111121252100
2.6875-2.78350.28161400.22811131253100
2.7835-2.89490.32221420.221211241266100
2.8949-3.02660.30961390.204111011240100
3.0266-3.18610.29491430.203911321275100
3.1861-3.38560.27371410.195411231264100
3.3856-3.64680.23641430.177511311274100
3.6468-4.01340.21891440.181711361280100
4.0134-4.59330.21361460.146211621308100
4.5933-5.78390.19231490.166111751324100
5.7839-38.02940.2081540.18791227138199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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