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- PDB-3vge: Crystal structure of glycosyltrehalose trehalohydrolase (D252S) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vge
タイトルCrystal structure of glycosyltrehalose trehalohydrolase (D252S)
要素Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta barrel / trehalose / trehalohydrolase / alpha-amylase
機能・相同性
機能・相同性情報


4-alpha-D-{(1->4)-alpha-D-glucano}trehalose trehalohydrolase / 4-alpha-D-(1->4)-alpha-D-glucanotrehalose trehalohydrolase activity / trehalose biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, archaeal, C-terminal / Alpha-amylase, C terminal / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, E-set domain superfamily / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases ...Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, archaeal, C-terminal / Alpha-amylase, C terminal / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, E-set domain superfamily / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Okazaki, N. / Tamada, T. / Feese, M.D. / Kato, M. / Miura, Y. / Komeda, T. / Kobayashi, K. / Kondo, K. / Kuroki, R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Substrate recognition mechanism of a glycosyltrehalose trehalohydrolase from Sulfolobus solfataricus KM1.
著者: Okazaki, N. / Tamada, T. / Feese, M.D. / Kato, M. / Miura, Y. / Komeda, T. / Kobayashi, K. / Kondo, K. / Blaber, M. / Kuroki, R.
履歴
登録2011年8月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5479
ポリマ－64,7141
非ポリマー8348
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase
ヘテロ分子

A: Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,09518
ポリマ－129,4272
非ポリマー1,66816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area5730 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area40830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.506, 78.506, 282.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2111-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase / MTHase / 4-alpha-D-((1->4)-alpha-D-glucano)trehalose trehalohydrolase / Glycosyltrehalose ...MTHase / 4-alpha-D-((1->4)-alpha-D-glucano)trehalose trehalohydrolase / Glycosyltrehalose trehalohydrolase / GTHase / Maltooligosyl trehalose trehalohydrolase


分子量: 64713.723 Da / 分子数: 1 / 変異: D252S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 遺伝子: treZ / プラスミド: PGUSS2 / 発現宿主: Pichia jadinii (菌類)
参照: UniProt: Q55088, 4-alpha-D-{(1->4)-alpha-D-glucano}trehalose trehalohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.1M sodium citrate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→94.15 Å / Num. obs: 27427 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 89.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å61.26 Å
Translation3 Å61.26 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EH9

1eh9


解像度: 2.7→61.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.1861 / WRfactor Rwork: 0.1427 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8866 / SU B: 18.997 / SU ML: 0.175 / SU R Cruickshank DPI: 0.3852 / SU Rfree: 0.2653 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.368 / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21188 1384 5 %RANDOM
Rwork0.15914 ---
obs0.16177 26037 95.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.23 Å2 / Biso mean: 40.901 Å2 / Biso min: 8.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.1 Å21.55 Å20 Å2
2--3.1 Å20 Å2
3----4.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→61.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4552 0 55 165 4772
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0224719
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9611.9616364
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4375554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.3724.426244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.2915812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9051523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213632
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8461.52756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68324457
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.71931963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5464.51907
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.705→2.775 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 106 -
Rwork0.219 1704 -
all-1810 -
obs--88.42 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.6172 Å / Origin y: 33.4469 Å / Origin z: 22.4289 Å
111213212223313233
T0.0083 Å20.0243 Å20.0032 Å2-0.1086 Å20.0109 Å2--0.0381 Å2
L0.3205 °20.0134 °20.1424 °2-0.0243 °20.0019 °2--0.6792 °2
S0.0243 Å °-0.0036 Å °-0.0039 Å °0.0035 Å °-0.0057 Å °-0.012 Å °-0.0115 Å °-0.0816 Å °-0.0186 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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