[日本語] English
万見
- PDB-3vdz: Tailoring Encodable Lanthanide-Binding Tags as MRI Contrast Agent... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vdz
タイトルTailoring Encodable Lanthanide-Binding Tags as MRI Contrast Agents: xq-dSE3-Ubiquitin at 2.4 Angstroms
要素Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / DE NOVO DESIGN / Gadolinium / MRI contrast agent / peptide-based contrast agent / lanthanide binding tag
機能・相同性
機能・相同性情報


response to insecticide / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit ...response to insecticide / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / cytosolic ribosome / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53
類似検索 - 分子機能
Rhinovirus 14, subunit 4 - #180 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Rhinovirus 14, subunit 4 - #180 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GADOLINIUM ATOM / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Daughtry, K.D. / Martin, L.J. / Surraju, A. / Imperiali, B. / Allen, K.N.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2012
タイトル: Tailoring encodable lanthanide-binding tags as MRI contrast agents.
著者: Daughtry, K.D. / Martin, L.J. / Sarraju, A. / Imperiali, B. / Allen, K.N.
履歴
登録2012年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22020年10月21日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / reflns_shell ...pdbx_struct_conn_angle / reflns_shell / struct_conn / struct_site
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,40010
ポリマ－24,3872
非ポリマー1,0138
水73941
1
A: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7005
ポリマ－12,1931
非ポリマー5074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7005
ポリマ－12,1931
非ポリマー5074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.166, 46.166, 113.552
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a


分子量: 12193.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct, homo sapiens / プラスミド: pET11-a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 express cells / 参照: UniProt: P62987*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-GD / GADOLINIUM ATOM / ガドリニウムヒドリド


分子量: 157.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Gd
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE C-TERMINAL PORTION OF CRYSTALLIZED SEQUENCE (SEE REMARK SEQRES) CORRESPONDS TO A SECTION OF THE ...THE C-TERMINAL PORTION OF CRYSTALLIZED SEQUENCE (SEE REMARK SEQRES) CORRESPONDS TO A SECTION OF THE UNP ENTRY P62979 (RESIDUES RANGE 101-175)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.96 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M MES pH 5.0, 0.3 M ammonium sulfate, 19% poly(ethylene) glycol 8000 and 20 % glycerol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月15日 / 詳細: Helios optics
放射モノクロメーター: rotating-anode / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.17 % / Av σ(I) over netI: 45.85 / 数: 101984 / Rsym value: 0.209 / D res high: 1.7 Å / Num. obs: 19728 / % possible obs: 66.49
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRsym value
2.913.6610.211
2.542.9110.278
2.312.5410.384
2.142.3110.444
2.022.1410.498
1.912.0210.583
反射解像度: 2.4→39.98 Å / Num. all: 20445 / Num. obs: 20445 / % possible obs: 96.55 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0503 / Net I/σ(I): 11.25
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.2706 / Mean I/σ(I) obs: 3.14 / % possible all: 90.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTデータスケーリング
SAINTV7.60Aデータ削減
SOLVE位相決定
PHENIXdev_940精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PROTEUM PLUSPLUSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→37.851 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7773 / SU ML: 0.35 / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2699 1031 10.28 %Random
Rwork0.2233 ---
obs0.228 10447 96.48 %-
all-10447 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 10.014 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 47.73 Å2 / Biso mean: 28.5558 Å2 / Biso min: 20.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.8664 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.8664 Å2-0 Å2
3----9.7327 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→37.851 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1702 0 24 41 1767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.372344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098270
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.397656
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4001-2.45590.34271270.29431167129491
2.4559-2.51730.41561300.30411124125489
2.5173-2.58530.32841390.28141182132193
2.5853-2.66140.26951390.27461176131594
2.6614-2.74730.35241350.26771185132095
2.7473-2.84540.29831440.25991251139596
2.8454-2.95930.32831530.26941239139298
2.9593-3.0940.35781220.27461287140999
3.094-3.2570.29741480.24571233138199
3.257-3.46090.27871320.24241238137099
3.4609-3.72790.25861500.22912611411100
3.7279-4.10270.21731250.17541273139899
4.1027-4.69540.24561600.159812791439100
4.6954-5.91210.23711480.2051221136998
5.9121-37.85540.16521480.16081213136197

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る