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- PDB-3vcy: Structure of MurA (UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvyl transferas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vcy
タイトルStructure of MurA (UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvyl transferase), from Vibrio fischeri in complex with substrate UDP-N-acetylglucosamine and the drug fosfomycin.
要素UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
キーワードTRANSFERASE/ANTIBIOTIC / MurA / fosfomycin / peptidoglycan / Amino sugar and nucleotide sugar metabolism / Peptidoglycan biosynthesis / Cytosol / TRANSFERASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase activity / UDP-N-acetylgalactosamine biosynthetic process / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / Enolpyruvate transferase domain / Alpha-beta prism / UDP-n-acetylglucosamine1-carboxyvinyl-transferase; Chain / Enolpyruvate transferase domain / Enolpyruvate transferase domain superfamily / EPSP synthase (3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
[(1R)-1-hydroxypropyl]phosphonic acid / PHOSPHATE ION / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio fischeri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.925 Å
データ登録者Bensen, D.C. / Rodriguez, S. / Nix, J. / Cunningham, M.L. / Tari, L.W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structure of MurA (UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvyl transferase) from Vibrio fischeri in complex with substrate UDP-N-acetylglucosamine and the drug fosfomycin.
著者: Bensen, D.C. / Rodriguez, S. / Nix, J. / Cunningham, M.L. / Tari, L.W.
履歴
登録2012年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
B: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
C: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
D: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,93920
ポリマ－183,2014
非ポリマー3,73816
水21,0961171
1
A: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7355
ポリマ－45,8001
非ポリマー9344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7355
ポリマ－45,8001
非ポリマー9344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7355
ポリマ－45,8001
非ポリマー9344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7355
ポリマ－45,8001
非ポリマー9344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16060 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area51300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.600, 118.510, 92.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase / Enoylpyruvate transferase / UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvyl transferase / EPT


分子量: 45800.199 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio fischeri (バクテリア) / 株: MJ11 / 遺伝子: murA, VFMJ11_0391 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3)
参照: UniProt: B5F9P4, UDP-N-acetylglucosamine 1-carboxyvinyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 1187分子

#2: 化合物
ChemComp-FFQ / [(1R)-1-hydroxypropyl]phosphonic acid / Fosfomycin, bound form / [(R)-1-ヒドロキシプロピル]ホスホン酸


分子量: 140.075 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O4P / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細THE UNBOUND FORM OF THE ANTIBIOTIC IS FOSFOMYCIN. UPON REACTION WITH PROTEIN, IT COVALENTLY BINDS ...THE UNBOUND FORM OF THE ANTIBIOTIC IS FOSFOMYCIN. UPON REACTION WITH PROTEIN, IT COVALENTLY BINDS TO CYS116. FFQ REPRESENTS THE BOUND FORM OF FOSFOMYCIN.
配列の詳細AUTHOR STATES THAT THE AMINO ACID CHANGE AT THIS POSITION WAS THE RESULT OF A RESTRICTION ENZYME ...AUTHOR STATES THAT THE AMINO ACID CHANGE AT THIS POSITION WAS THE RESULT OF A RESTRICTION ENZYME SCAR FROM THE CLONING SCHEME

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25 %(w/v) PEG 4000, 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→27.9 Å / Num. all: 122583 / Num. obs: 122583 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 4.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
CrystalClearデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LTH

3lth


解像度: 1.925→27.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 4.781 / SU ML: 0.137 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2612 6151 5 %RANDOM
Rwork0.19906 ---
obs0.20215 116204 96.93 %-
all-122583 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.476 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å2-0.66 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.925→27.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12412 0 232 1171 13815
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01912964
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.9917625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.01351726
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.96724.64500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.196152214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2121577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.22113
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.925→1.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 433 -
Rwork0.339 7642 -
obs--87.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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