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- PDB-3va4: Crystal structure of the mammalian MDC1 FHA domain complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3va4
タイトルCrystal structure of the mammalian MDC1 FHA domain complexed with CHK2 pThr68 peptide
要素
  • Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
  • Serine/threonine-protein kinase Chk2
キーワードCELL CYCLE / FHA domain / DNA-damage / CHK2 and MDC1 dimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / G2/M DNA damage checkpoint / positive regulation of anoikis / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / mitotic DNA damage checkpoint signaling / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / DNA replication checkpoint signaling ...SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / G2/M DNA damage checkpoint / positive regulation of anoikis / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / mitotic DNA damage checkpoint signaling / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / DNA replication checkpoint signaling / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / response to glycoside / thymocyte apoptotic process / cellular response to stress / regulation of protein catabolic process / histone reader activity / negative regulation of DNA damage checkpoint / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / mitotic spindle assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / DNA damage checkpoint signaling / Stabilization of p53 / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / protein catabolic process / cellular response to gamma radiation / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of TP53 Degradation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / double-strand break repair / chromosome / protein autophosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / BRCT domain / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily ...: / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / BRCT domain / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase Chk2 / Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Wu, H.H. / Wu, P.Y. / Huang, K.F. / Kao, Y.Y. / Tsai, M.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structural Delineation of MDC1-FHA Domain Binding with CHK2-pThr68.
著者: Wu, H.H. / Wu, P.Y. / Huang, K.F. / Kao, Y.Y. / Tsai, M.D.
履歴
登録2011年12月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mediator of DNA damage checkpoint protein 1
C: Serine/threonine-protein kinase Chk2
B: Mediator of DNA damage checkpoint protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5293
ポリマ－30,5293
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area11710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.508, 70.224, 101.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mediator of DNA damage checkpoint protein 1


分子量: 14589.714 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal FHA domain (UNP RESIDUES 29-139) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Mouse / 遺伝子: MDC1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5PSV9
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase Chk2 / CHK2 checkpoint homolog / Cds1 homolog / Hucds1 / hCds1 / Checkpoint kinase 2


分子量: 1349.335 Da / 分子数: 1 / 断片: CHK2-pThr68 peptide (UNP RESIDUES 63-73) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O96017
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 25.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 1.26M (NH4)2SO4, 0.2M NaCl, 0.1M CHES, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→57.72 Å / Num. all: 31096 / Num. obs: 30878 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 1.54→1.6 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.508 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3039 / Rsym value: 0.508 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.54→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 3.104 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20465 1546 5 %RANDOM
Rwork0.15925 ---
all0.1616 31042 --
obs0.1616 29179 98.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.648 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.91 Å20 Å2-0 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1782 0 0 153 1935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0191833
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2931.9872498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6655224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.37223.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.82715291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.7671514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1710.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0221414
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.85531833
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free20.219562
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.58451873
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 109 -
Rwork0.18 1951 -
obs--98.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00350.00970.34940.0132-0.09391.1976-0.0627-0.02590.08180.0007-0.0157-0.00410.03690.01010.07840.0307-0.0124-0.0080.0315-0.00160.011419.365133.651226.1557
20.90250.16430.02620.41030.01290.52730.0005-0.0240.0076-0.0565-0.0063-0.0373-0.0255-0.01690.00580.01190.00540.00770.00990.00170.027317.305136.36261.0532
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 137
2X-RAY DIFFRACTION1A201 - 263
3X-RAY DIFFRACTION2B28 - 135
4X-RAY DIFFRACTION2B201 - 279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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