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- PDB-3v6m: Inhibition of caspase-6 activity by single mutation outside the a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v6m
タイトルInhibition of caspase-6 activity by single mutation outside the active site
要素Caspase-6
キーワードHYDROLASE / caspase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.692 Å
データ登録者Cao, Q. / Wang, X.J. / Liu, D.F. / Li, L.F. / Su, X.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Inhibitory mechanism of caspase-6 phosphorylation revealed by crystal structures, molecular dynamics simulations, and biochemical assays
著者: Cao, Q. / Wang, X.J. / Liu, C.W. / Liu, D.F. / Li, L.F. / Gao, Y.Q. / Su, X.D.
履歴
登録2011年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
B: Caspase-6
C: Caspase-6
D: Caspase-6
F: Caspase-6
G: Caspase-6
I: Caspase-6
J: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,8238
ポリマ－257,8238
非ポリマー00
水1,17165
1
A: Caspase-6
B: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4562
ポリマ－64,4562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area17180 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-6
D: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4562
ポリマ－64,4562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17110 Å2
手法PISA
3
F: Caspase-6
G: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4562
ポリマ－64,4562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area17170 Å2
手法PISA
4
I: Caspase-6
J: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4562
ポリマ－64,4562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.146, 162.630, 89.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51F
61G
71I
81J

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHECYSCYSchain A and (resseq 31:163 or resseq 199:212 or resseq 222:260 or resseq 274:292 )AA31 - 1639 - 141
12THRTHRVALVALchain A and (resseq 31:163 or resseq 199:212 or resseq 222:260 or resseq 274:292 )AA199 - 212177 - 190
13THRTHRARGARGchain A and (resseq 31:163 or resseq 199:212 or resseq 222:260 or resseq 274:292 )AA222 - 260200 - 238
14GLNGLNSERSERchain A and (resseq 31:163 or resseq 199:212 or resseq 222:260 or resseq 274:292 )AA274 - 292252 - 270
21PHEPHECYSCYSchain B and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )BB31 - 1639 - 141
22TYRTYRVALVALchain B and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )BB198 - 212176 - 190
23THRTHRARGARGchain B and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )BB222 - 259200 - 237
24VALVALSERSERchain B and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )BB275 - 292253 - 270
31PHEPHECYSCYSchain C and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:260 or resseq 275:292 )CC31 - 1639 - 141
32TYRTYRVALVALchain C and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:260 or resseq 275:292 )CC198 - 212176 - 190
33THRTHRARGARGchain C and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:260 or resseq 275:292 )CC222 - 260200 - 238
34VALVALSERSERchain C and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:260 or resseq 275:292 )CC275 - 292253 - 270
41PHEPHECYSCYSchain D and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )DD31 - 1639 - 141
42TYRTYRVALVALchain D and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )DD198 - 212176 - 190
43THRTHRARGARGchain D and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )DD222 - 259200 - 237
44VALVALSERSERchain D and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )DD275 - 292253 - 270
51ASPASPCYSCYSchain F and (resseq 32:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )FE32 - 16310 - 141
52TYRTYRVALVALchain F and (resseq 32:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )FE198 - 212176 - 190
53THRTHRARGARGchain F and (resseq 32:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )FE222 - 259200 - 237
54VALVALSERSERchain F and (resseq 32:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )FE275 - 292253 - 270
61PHEPHECYSCYSchain G and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )GF31 - 1639 - 141
62TYRTYRVALVALchain G and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )GF198 - 212176 - 190
63THRTHRARGARGchain G and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )GF222 - 259200 - 237
64VALVALSERSERchain G and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )GF275 - 292253 - 270
71PHEPHECYSCYSchain I and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )IG31 - 1639 - 141
72TYRTYRVALVALchain I and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )IG198 - 212176 - 190
73THRTHRARGARGchain I and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )IG222 - 259200 - 237
74VALVALSERSERchain I and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:259 or resseq 275:292 )IG275 - 292253 - 270
81PHEPHECYSCYSchain J and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:261 or resseq 275:292 )JH31 - 1639 - 141
82TYRTYRVALVALchain J and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:261 or resseq 275:292 )JH198 - 212176 - 190
83THRTHRVALVALchain J and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:261 or resseq 275:292 )JH222 - 261200 - 239
84VALVALSERSERchain J and (resseq 31:163 or resseq 198:212 or resseq 222:261 or resseq 275:292 )JH275 - 292253 - 270

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要素

#1: タンパク質
Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 32227.865 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 24-293 / 変異: S257E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MUTAGENESIS. SUPPRESSION OF CASPASE-6 ACTIVATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20mM HEPES, 2.0M sodium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.692→50 Å / Num. all: 59504 / Num. obs: 59504 / % possible obs: 93.7 % / Biso Wilson estimate: 46.65 Å2
反射 シェル解像度: 2.692→2.75 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NR2

3nr2


解像度: 2.692→19.991 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7795 / SU ML: 0.86 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 2976 5.04 %RANDOM
Rwork0.2146 ---
obs0.2169 59021 92.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.287 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 164.12 Å2 / Biso mean: 53.691 Å2 / Biso min: 10.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.2689 Å2-0 Å211.0933 Å2
2---6.2732 Å20 Å2
3----4.9957 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.692→19.991 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12718 0 0 65 12783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01513009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38517519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0951940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052218
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5174615
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1560X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.148
12B1560X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.148
13C1518X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.142
14D1557X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.12
15F1542X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.139
16G1560X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.146
17I1547X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.143
18J1565X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.143
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6916-2.73570.44961410.37162544268589
2.7357-2.78270.40811560.31212828298499
2.7827-2.83320.34881590.29282821298099
2.8332-2.88750.35991510.27022876302799
2.8875-2.94630.33461480.26122833298199
2.9463-3.01010.30731680.247528262994100
3.0101-3.07990.31061620.235428533015100
3.0799-3.15660.29391380.231928542992100
3.1566-3.24160.31791640.23372850301499
3.2416-3.33660.28591700.22022788295899
3.3366-3.44380.28971380.22652800293897
3.4438-3.56620.29281290.22482726285593
3.5662-3.70810.27811040.22981993209769
3.7081-3.87570.2559540.22721363141748
3.8757-4.07840.2283950.211902199767
4.0784-4.33150.21451470.173128823029100
4.3315-4.6620.20021490.16992860300999
4.662-5.1240.1881400.17042842298299
5.124-5.84920.22631590.19862851301099
5.8492-7.3090.23811490.209129013050100
7.309-19.99170.21221550.19442852300798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0729-0.187-0.00920.55790.00590.1997-0.0765-0.0194-0.22390.1245-0.08670.54030.23450.0289-0.32340.28870.03910.15770.07360.16090.7296-1.9241-17.620612.7396
20.0926-0.15840.06830.3156-0.09420.23970.30.2404-0.2188-0.4642-0.1590.25680.43550.16250.56820.68280.3576-0.24010.1676-0.20320.47753.5975-15.514-21.9935
30.33020.0311-0.09690.2225-0.21150.4420.2599-0.1748-0.04650.0648-0.1519-0.1154-0.16940.42310.77290.0444-0.1087-0.0420.35270.00170.13484.362320.0985-20.4171
40.2082-0.0427-0.0830.16360.08130.1006-0.07850.1191-0.00780.0916-0.09090.105-0.2426-0.0358-0.15680.187-0.03340.01640.1482-0.01510.06891.292517.953714.8084
50.0805-0.0738-0.01550.24450.1380.0919-0.1039-0.0465-0.03380.20920.04690.21720.08920.0316-0.28720.24920.07460.26210.08190.29410.36723.3506-8.456323.1669
60.3921-0.2351-0.0890.15430.07680.095-0.05760.0169-0.15950.0963-0.01610.1614-0.0148-0.0607-0.12770.25030.10370.20270.11870.04060.2696-6.06627.770922.7803
70.4718-0.17010.06390.3667-0.08190.17310.08280.0878-0.1473-0.3873-0.1190.31310.23620.0517-0.27410.55880.2748-0.21960.2643-0.13930.3162-0.9533-4.5443-31.2641
80.0039-0.0106-0.00240.0218-0.0770.21870.0581-0.0015-0.0368-0.0931-0.096-0.08340.10330.26360.05810.02110.33580.01870.31010.03810.025210.56339.9319-29.3658
90.3045-0.19830.13310.29870.02750.14550.11050.31560.3176-0.1768-0.0756-0.1654-0.0570.0687-0.11220.24440.06020.43230.43640.44380.646144.6768-44.849321.8316
100.0954-0.13460.1180.1989-0.18690.2234-0.00390.13470.2037-0.035-0.0786-0.1457-0.08840.0407-0.55060.21340.14070.24850.22130.24130.391329.2376-34.428420.5112
110.29560.2087-0.06180.46980.01510.3926-0.0336-0.28080.25480.1413-0.0028-0.1413-0.04520.18970.30750.27340.1355-0.3420.3992-0.16430.439638.0965-37.254975.5154
120.49410.4005-0.09130.44270.01870.1038-0.1179-0.1271-0.1220.13090.0767-0.19970.09170.0154-0.1550.34930.1451-0.03510.1875-0.05370.165422.8511-47.785372.9007
130.45410.04520.08330.00310.01330.028-0.05220.32310.595-0.137-0.0432-0.2991-0.09170.193-0.1515-0.0439-0.01640.46680.37030.3381.04453.8536-39.947532.9272
140.128-0.02480.03150.185-0.10160.12480.02080.10410.1337-0.0312-0.1064-0.2204-0.02290.0191-0.03850.18980.10630.01660.11560.1330.212818.0591-40.620228.2173
150.1058-0.0491-0.10270.11860.22970.4367-0.1712-0.44390.29290.20760.1784-0.2818-0.05580.5190.11640.31110.1124-0.15750.6872-0.15460.745548.996-42.788667.3025
160.2886-0.09-0.02790.22490.0120.2828-0.1421-0.04720.01720.04560.1604-0.0182-0.0424-0.06730.11580.20110.01960.01850.07960.01180.086413.7901-40.901863.0396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 31:163)A31 - 163
2X-RAY DIFFRACTION2chain C and (resseq 31:163)C31 - 163
3X-RAY DIFFRACTION3chain D and (resseq 31:163)D31 - 163
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resseq 31:163)B31 - 163
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and (resseq 199:292)A199 - 292
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resseq 198:292)B198 - 292
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and (resseq 198:292)C198 - 292
8X-RAY DIFFRACTION8chain D and (resseq 198:292)D198 - 292
9X-RAY DIFFRACTION9chain F and (resseq 198:292)F198 - 292
10X-RAY DIFFRACTION10chain G and (resseq 198:292)G198 - 292
11X-RAY DIFFRACTION11chain I and (resseq 198:292)I198 - 292
12X-RAY DIFFRACTION12chain J and (resseq 198:292)J198 - 292
13X-RAY DIFFRACTION13chain F and (resseq 32:163)F32 - 163
14X-RAY DIFFRACTION14chain G and (resseq 31:163)G31 - 163
15X-RAY DIFFRACTION15chain I and (resseq 31:163)I31 - 163
16X-RAY DIFFRACTION16chain J and (resseq 31:163)J31 - 163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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