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- PDB-3v69: Filia-N crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v69
タイトルFilia-N crystal structure
要素Protein Filia
キーワードPROTEIN BINDING / FILIA / RNA-binding / embryogenesis / KH domain / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


subcortical maternal complex / establishment of organelle localization / protein storage / structural constituent of cytoplasmic lattice / cytoplasmic lattice / ooplasm / apical cortex / positive regulation of embryonic development / positive regulation of dendrite development / positive regulation of neurogenesis ...subcortical maternal complex / establishment of organelle localization / protein storage / structural constituent of cytoplasmic lattice / cytoplasmic lattice / ooplasm / apical cortex / positive regulation of embryonic development / positive regulation of dendrite development / positive regulation of neurogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair / replication fork processing / mitotic spindle assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / actin filament organization / regulation of protein localization / chromosome / cell cortex / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
KH-like RNA-binding domain / : / KH-like RNA-binding domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / K Homology domain, type 1 superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KH domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wang, J. / Xu, M. / Zhu, K. / Li, L. / Liu, X.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: The N-terminus of FILIA Forms an Atypical KH Domain with a Unique Extension Involved in Interaction with RNA.
著者: Wang, J. / Xu, M. / Zhu, K. / Li, L. / Liu, X.
履歴
登録2011年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Filia
B: Protein Filia


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3512
ポリマ－33,3512
非ポリマー00
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.296, 73.962, 89.961
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein Filia


分子量: 16675.369 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-124 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BL6 / プラスミド: pet30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q9CWU5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES, 2.0M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 14315 / Num. obs: 14029 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 43.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.363.70.2783.626220.27897
2.36-2.64.30.1597.326200.15999
2.6-2.985.40.07713.626710.07799
2.98-3.755.80.04818.626730.04898
3.75-28.565.90.01425.725660.01490

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.566 Å / SU ML: 0.31 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 27.53 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2726 687 5.22 %RANDOM
Rwork0.2046 ---
all0.2302 14029 --
obs0.2081 13152 97.08 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 84.047 Å2 / ksol: 0.407 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.0206 Å20 Å2-0 Å2
2---1.676 Å20 Å2
3----16.3445 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.038 Å0.03 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.566 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1903 0 0 128 2031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091964
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.272660
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.757753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008340
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2-2.36980.34261430.211524790.01256698
2.3698-2.60810.28941440.201224760.01267399
2.6081-2.98520.31051440.181925270.011267199
2.9852-3.75970.23461360.171225370.012262099
3.7597-28.56840.26111200.233724460.012262290
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.1582 Å / Origin y: -2.6088 Å / Origin z: -11.6143 Å
111213212223313233
T0.1267 Å20.0324 Å20.0042 Å2-0.1266 Å20.0254 Å2--0.1484 Å2
L0.6363 °2-0.0295 °2-0.0518 °2-0.7843 °20.3696 °2--2.1272 °2
S-0.0279 Å °-0.0355 Å °-0.0537 Å °0.2001 Å °0.0879 Å °-0.0059 Å °0.156 Å °0.2024 Å °-0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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