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万見
- PDB-3v4m: Crystal structure of a RNA binding domain of a U2 small nuclear r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v4m
タイトルCrystal structure of a RNA binding domain of a U2 small nuclear ribonucleoprotein auxiliary factor 2 (U2AF) from Mus musculus at 1.80 A resolution
要素Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Canonical RNA binding protein / RNA Splicing / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Protein hydroxylation / mRNA Splicing - Major Pathway / U2AF complex / pre-mRNA 3'-splice site binding / C2H2 zinc finger domain binding / U2-type prespliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome ...mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Protein hydroxylation / mRNA Splicing - Major Pathway / U2AF complex / pre-mRNA 3'-splice site binding / C2H2 zinc finger domain binding / U2-type prespliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Prp19 complex / negative regulation of protein ubiquitination / RNA splicing / positive regulation of RNA splicing / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear speck / enzyme binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding domain of a U2 small nuclear ribonucleoprotein auxiliary factor 2 (U2AF) from Mus musculus at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2011年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4435
ポリマ－24,3492
非ポリマー943
水2,666148
1
A: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
ヘテロ分子

A: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,88510
ポリマ－48,6974
非ポリマー1886
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area4870 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area11250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.192, 60.192, 239.686
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A368 - 475
2116B368 - 475
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AND TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATES.

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / U2 auxiliary factor 65 kDa subunit / U2 snRNP auxiliary factor large subunit


分子量: 12174.353 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BC043071, U2af2, U2af65 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: P26369
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 372-475 OF THE TARGET SEQUENCE. THE SEQUENCE NUMBERING IS BASED ON THE UNIPROTKB ID P26369 ISOFORM THAT MATCHES THE CANONICAL HUMAN ISOFORM FROM UNIPROT ID P26368.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 4.0M NaFormate, No Buffer pH 7.3, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537,0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97931
反射解像度: 1.8→29.19 Å / Num. obs: 25066 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.384 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 17.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.860.8542.2238804213100
1.86-1.940.63.3277234888100
1.94-2.030.3865.2257704528100
2.03-2.130.2497.9240984238100
2.13-2.270.18510.4269024714100
2.27-2.440.14412.9251534397100
2.44-2.690.10416.8262564587100
2.69-3.070.06225.9253904434100
3.07-3.870.03541.3258174562100
3.870.02652.225711457099.6

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
REFMAC5.6.0116精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 4.296 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.108
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET I INCORPORATION. 5.A SODIUM (NA) AND CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION ARE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2069 1269 5.1 %RANDOM
Rwork0.1774 ---
obs0.1788 24964 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.42 Å2 / Biso mean: 26.0161 Å2 / Biso min: 9.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1658 0 3 148 1809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221843
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2891.9852519
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81733227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0095247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.66823.54893
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.9315346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6751518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02387
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 1339 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
ALOOSE POSITIONAL1.065
BLOOSE THERMAL4.4510
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 73 -
Rwork0.268 1470 -
all-1543 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.17660.32880.1990.98180.17451.79180.01170.0139-0.08190.15760.06740.13310.3526-0.4022-0.07910.0902-0.06440.00940.11220.03050.039914.014613.013911.2729
22.4498-0.08860.81370.4952-0.14791.0711-0.05620.07480.2590.0124-0.0395-0.0097-0.00710.10660.09570.0019-0.0015-0.00470.08460.03280.046613.938135.2573-0.9255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 475
2X-RAY DIFFRACTION2B372 - 475

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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