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万見
- PDB-3v2n: COMPcc in complex with fatty acids -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v2n
タイトルCOMPcc in complex with fatty acids
要素Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / coiled coil fatty acids / storage
機能・相同性
機能・相同性情報


cartilage homeostasis / tendon development / negative regulation of hemostasis / musculoskeletal movement / ECM proteoglycans / vascular associated smooth muscle contraction / vascular associated smooth muscle cell development / 骨化 / chondrocyte development / BMP binding ...cartilage homeostasis / tendon development / negative regulation of hemostasis / musculoskeletal movement / ECM proteoglycans / vascular associated smooth muscle contraction / vascular associated smooth muscle cell development / 骨化 / chondrocyte development / BMP binding / chondrocyte proliferation / endochondral bone growth / growth plate cartilage development / Integrin cell surface interactions / vitamin D binding / muscle cell development / positive regulation of chondrocyte proliferation / regulation of bone mineralization / collagen fibril organization / heparan sulfate proteoglycan binding / bone morphogenesis / cartilage development / limb development / proteoglycan binding / neuromuscular process / artery morphogenesis / skin development / extracellular matrix structural constituent / bone mineralization / fibronectin binding / protein secretion / response to unfolded protein / BMP signaling pathway / collagen binding / 骨化 / skeletal system development / multicellular organism growth / protein homooligomerization / protein processing / 血小板 / 細胞老化 / 凝固・線溶系 / integrin binding / heparin binding / 遺伝子発現の調節 / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / apoptotic process / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #10 / : / Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #10 / : / Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / Calcium-binding EGF domain / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand calcium-binding domain. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ミリスチン酸 / Cartilage oligomeric matrix protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Stetefeld, J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: The pentameric channel of COMPcc in complex with different fatty acids.
著者: MacFarlane, A.A. / Orriss, G. / Okun, N. / Meier, M. / Klonisch, T. / Khajehpour, M. / Stetefeld, J.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)
B: Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)
C: Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)
D: Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)
E: Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4396
ポリマ－26,2105
非ポリマー2281
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12200 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area11390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.356, 49.391, 54.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.870, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Cartilage Oligomerization matrix protein (coiled-coil domain)


分子量: 5242.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPcc / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9R0G6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸 / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.05 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.25 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.25 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. all: 164578 / Num. obs: 17542 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.3精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1MZ9

1mz9


解像度: 1.8→20.58 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 1109552 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1533 8.7 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs-17542 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 69.8197 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.61 Å2 / Biso mean: 29.4906 Å2 / Biso min: 13.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.99 Å20 Å21.93 Å2
2---10.12 Å2-0 Å2
3---0.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1810 0 16 352 2178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 87 3 %
Rwork0.259 2819 -
all-2906 -
obs--94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION6myr.parmyr.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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