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- PDB-3uun: Crystal Structure of N-terminal first spectrin repeat of dystrophin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uun
タイトルCrystal Structure of N-terminal first spectrin repeat of dystrophin
要素Dystrophinジストロフィン
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / triple helical / Cell structure and stability / Cytoskeletal (細胞骨格)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / regulation of voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / dystrophin-associated glycoprotein complex ...regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / regulation of voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / dystrophin-associated glycoprotein complex / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / peptide biosynthetic process / cell-substrate junction / motile cilium assembly / dystroglycan binding / vinculin binding / muscle cell development / costamere / neuron projection terminus / Striated Muscle Contraction / filopodium membrane / muscle organ development / structural constituent of muscle / muscle cell cellular homeostasis / maintenance of blood-brain barrier / myosin binding / nitric-oxide synthase binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / skeletal muscle tissue development / cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / regulation of heart rate / filopodium / protein localization / structural constituent of cytoskeleton / 筋鞘 / positive regulation of neuron projection development / Z disc / actin binding / postsynaptic membrane / protein-containing complex assembly / 細胞骨格 / 脂質ラフト / シナプス / 細胞膜 / protein-containing complex / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EFハンド / EFハンド / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EFハンド / EFハンド / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Calponin homology (CH) domain / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ジストロフィン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Muthu, M. / Richardson, K.A. / Sutherland-smith, A.J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: The crystal structures of dystrophin and utrophin spectrin repeats: implications for domain boundaries
著者: Muthu, M. / Richardson, K.A. / Sutherland-Smith, A.J.
履歴
登録2011年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dystrophin
B: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2842
ポリマ－27,2842
非ポリマー00
水61334
1
A: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6421
ポリマ－13,6421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dystrophin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6421
ポリマ－13,6421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.040, 76.040, 66.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-7-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A356 - 370
2114B356 - 370
1214A406 - 445
2214B406 - 445

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999179, 0.032745, 0.023848), (0.030632, 0.995983, -0.084135), (-0.026508, -0.083335, -0.996169)-75.05441, 2.51944, 21.40236

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要素

#1: タンパク質 Dystrophin / ジストロフィン


分子量: 13642.204 Da / 分子数: 2 / 断片: Spectrin Repeat, UNP residues 338-456 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DMD / プラスミド: pPRoExHTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P11532
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.52 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris HCl, 2.0M Ammonium sulphate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月18日 / 詳細: OSMIC BLUE CONFOCAL MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.925
11-h,-k,l20.075
反射解像度: 2.3→33.24 Å / Num. all: 9999 / Num. obs: 9035 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 3.1 / Observed criterion σ(I): 3.1 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 38.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル最高解像度: 2.3 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 11.7 / Num. unique all: 9999 / Rsym value: 0.605 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0116精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→29.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 20.582 / SU ML: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 3.1 / ESU R Free: 0.06 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2597 442 4.7 %RANDOM
Rwork0.18982 ---
obs0.19327 9035 92.91 %-
all-9999 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.399 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å20 Å20 Å2
2--2.61 Å20 Å2
3----5.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1821 0 0 34 1855
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211847
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6061.9542496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92132952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1465232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.44526.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.63815351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.282159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022065
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02328
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 663 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.710.5
MEDIUM THERMAL4.115
LS精密化 シェル最高解像度: 2.3 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 9035 -
Rwork0.148 622 -
obs-9999 99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.77893.83789.08513.08664.05049.305-0.19590.27560.2569-0.3338-0.01170.1515-0.54890.05780.20760.1560.06230.00320.1033-0.04530.2368-50.537313.285910.3705
21.39930.16092.38841.6292.05166.1276-0.0332-0.03680.07930.054-0.02520.01340.0716-0.12630.05840.12240.00410.00150.1452-0.04970.2319-48.69417.381819.0399
33.2568-0.55873.9930.84270.00977.55340.0439-0.08510.15110.01010.0079-0.00360.1843-0.219-0.05180.15290.0262-0.00660.1075-0.01710.2136-42.635.56414.2787
42.1551-0.23023.74541.8507-0.70587.7905-0.0038-0.07480.19890.2714-0.0362-0.0564-0.34490.04990.040.2024-0.07080.04250.14320.00160.2761-24.633713.251110.5376
54.3436-1.71925.61811.8618-3.539712.09490.01770.27590.3412-0.2093-0.2849-0.36030.18490.45030.26720.13260.00010.01140.0910.02730.2232-26.48855.81622.2568
64.4051-0.79494.27280.4102-0.48247.89770.0201-0.22020.1572-0.0299-0.0019-0.0151-0.1325-0.3035-0.01820.1388-0.00630.02550.09730.04020.1823-32.40814.25928.7805
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A338 - 367
2X-RAY DIFFRACTION2A368 - 412
3X-RAY DIFFRACTION3A413 - 453
4X-RAY DIFFRACTION4B339 - 367
5X-RAY DIFFRACTION5B368 - 412
6X-RAY DIFFRACTION6B413 - 452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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