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- PDB-3utm: Crystal structure of a mouse Tankyrase-Axin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3utm
タイトルCrystal structure of a mouse Tankyrase-Axin complex
要素
  • Axin-1
  • Tankyrase-1
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / Tankyrase / TNKS / ankryin repeat clusters / Wnt signaling / poly-ADP-ribosylation / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex assembly => GO:0065003 / Beta-catenin phosphorylation cascade / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / TCF dependent signaling in response to WNT / armadillo repeat domain binding / Degradation of AXIN / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / Regulation of PTEN stability and activity / : / head development ...protein-containing complex assembly => GO:0065003 / Beta-catenin phosphorylation cascade / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / TCF dependent signaling in response to WNT / armadillo repeat domain binding / Degradation of AXIN / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / Regulation of PTEN stability and activity / : / head development / : / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / dorsal/ventral axis specification / axial mesoderm formation / genomic imprinting / cellular response to nutrient / post-anal tail morphogenesis / axial mesoderm development / Ub-specific processing proteases / beta-catenin destruction complex / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / dorsal/ventral pattern formation / I-SMAD binding / Wnt signalosome / regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein metabolic process / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein poly-ADP-ribosylation / negative regulation of fat cell differentiation / activation of protein kinase activity / negative regulation of Wnt signaling pathway / mitotic spindle pole / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD binding / positive regulation of telomere capping / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / mRNA transport / nuclear pore / signaling adaptor activity / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of protein ubiquitination / cell periphery / sensory perception of sound / positive regulation of JNK cascade / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein catabolic process / Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / histone binding / cell cortex / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity / postsynaptic density / nuclear body / positive regulation of protein phosphorylation / protein domain specific binding / cell division / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Axin-1 / Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Axin-1 / Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / RGS, subdomain 1/3 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / : / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeats (many copies) / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Axin-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cheng, Z. / Morrone, S. / Xu, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of a Tankyrase-Axin complex and its implications for Axin turnover and Tankyrase substrate recruitment.
著者: Morrone, S. / Cheng, Z. / Moon, R.T. / Cong, F. / Xu, W.
履歴
登録2011年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-1
B: Tankyrase-1
C: Axin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2563
ポリマ－85,2563
非ポリマー00
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6980 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area29850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.672, 106.543, 73.428
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.76, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tankyrase-1 / TANK1 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 1 / Tankyrase I


分子量: 38235.715 Da / 分子数: 2 / 断片: mTNKS1 ARC23 (UNP Residues 308-655) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: TANKRYASE1, Tnks, Tnks1 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6PFX9, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質 Axin-1 / Axis inhibition protein 1 / Protein Fused


分子量: 8784.486 Da / 分子数: 1 / 断片: mAxin1 N domain (UNP Residues 1-80) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Axin, Axin1, Fu / プラスミド: pAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O35625
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.6
詳細: 0.06 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 1.2M ammonium acetate, 18% MPD, and 20mM DTT, EVAPORATION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月18日
放射プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 70985 / Num. obs: 70726 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YMP

1ymp


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 7.628 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23847 3293 5 %RANDOM
Rwork0.20709 ---
obs0.2087 62479 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.174 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å2-1.84 Å2
2--1.51 Å20 Å2
3----1.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5036 0 0 227 5263
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195128
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.9686937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1035655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21224.529223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.415902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8751529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2793
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213831
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 229 -
Rwork0.303 4534 -
obs--99.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.479-0.36590.43310.3235-0.42340.64550.0186-0.07660.012-0.03130.041-0.00030.0287-0.0822-0.05960.05620.0266-0.01390.05380.02780.065958.679837.4194-33.6585
20.05460.07230.05380.130.19390.5049-0.0075-0.0025-0.0003-0.0150.00520.008-0.00510.04340.00230.03890.0204-0.04660.0671-0.05010.073766.364137.1305-23.0877
30.019-0.0441-0.11330.1760.14160.94270.06130.02230.0046-0.1358-0.2523-0.096-0.76880.12450.1910.6318-0.0778-0.15130.39750.17250.292462.483865.8117-25.0748
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A316 - 635
2X-RAY DIFFRACTION2B328 - 634
3X-RAY DIFFRACTION3C18 - 78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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