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- PDB-3ups: Crystal structure of iojap-like protein from Zymomonas mobilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ups
タイトルCrystal structure of iojap-like protein from Zymomonas mobilis
要素Iojap-like protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / PSI-BIOLOGY / MCSG / MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ribosome biogenesis / ribosomal large subunit binding / cytosolic ribosome assembly / negative regulation of translation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal silencing factor during starvation / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal silencing factor RsfS
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis subsp. mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Chang, C. / Li, H. / Bearden, J. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of iojap-like protein from Zymomonas mobilis
著者: Chang, C. / Li, H. / Bearden, J. / Joachimiak, A.
履歴
登録2011年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iojap-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0631
ポリマ－15,0631
非ポリマー00
水1,838102
1
A: Iojap-like protein

A: Iojap-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1262
ポリマ－30,1262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area2840 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.397, 75.397, 66.916
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細vector (x,y,z), (x-y,-y,-z+2/3)

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要素

#1: タンパク質 Iojap-like protein


分子量: 15063.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zymomonas mobilis subsp. mobilis (バクテリア)
株: ZM4 / 遺伝子: ZMO1663 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)magic / 参照: UniProt: Q5NLX3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.25 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.2 M LIthium sulfate, 0.1 M phosphate-citrate, 20% PEG1000, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 18-ID / 波長: 0.97904 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月13日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 22836 / Num. obs: 22680 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 36.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.76 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.987 / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / Num. unique all: 568 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SHELXDE位相決定
ARP/wARPモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.046 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.074
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1926 1140 5.1 %RANDOM
Rwork0.162 ---
all0.1635 22405 --
obs0.1635 22405 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 119.69 Å2 / Biso mean: 39.7958 Å2 / Biso min: 24.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20.3 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数836 0 0 102 938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.019897
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.71.9721220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1655117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.24323.61136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.73215160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.439156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021674
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.9243897
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free27.994533
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded19.9885945
LS精密化 シェル解像度: 1.753→1.798 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 70 -
Rwork0.243 1410 -
all-1480 -
obs--95.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0921-0.19170.04330.4759-0.29180.58850.0081-0.00730.0141-0.00810.0131-0.0185-0.0009-0.0266-0.02120.0355-0.00150.00020.0306-0.00270.017745.7455-12.945811.9791
21.3199-0.6238-0.58552.0855-1.13591.3752-0.010.0315-0.0016-0.1563-0.0332-0.05850.1347-0.00070.04310.0322-0.00890.00240.0117-0.00910.029248.1984-4.516419.1249
30.09390.0326-0.00170.02050.03810.17230.0090.0143-0.0025-0.00210.0028-0.0048-0.0307-0.0246-0.01180.0410.0029-0.00110.03960.00270.015936.9072-2.36718.0491
40.1011-0.11730.00540.1855-0.10140.18560.01690.00140-0.01790.00320.00970.0055-0.008-0.02020.038-0.00070.0010.037-0.00160.015435.8854-16.032214.6603
50.77033.5812-2.094322.4699-15.977112.4583-0.0052-0.01310.445-0.24550.37221.2930.1376-0.5449-0.36710.14360.15350.01260.2363-0.07270.360830.487-0.976715.6455
60.2045-0.29830.15350.6152-0.4590.42380.00220.01610.00150.0059-0.0069-0.0067-0.0036-0.00830.00470.03920.00270.00040.032-0.00010.014339.6223-6.377519.1915
71.0904-1.42850.28734.26251.58841.6905-0.0031-0.0583-0.04230.0097-0.02820.10510.0054-0.10030.03130.0284-0.01010.00620.02930.00820.010434.290514.034215.2218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2A31 - 49
3X-RAY DIFFRACTION3A50 - 67
4X-RAY DIFFRACTION4A68 - 80
5X-RAY DIFFRACTION5A81 - 91
6X-RAY DIFFRACTION6A92 - 102
7X-RAY DIFFRACTION7A103 - 121

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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