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- PDB-3ump: Crystal structure of the Phosphofructokinase-2 from Escherichia c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ump
タイトルCrystal structure of the Phosphofructokinase-2 from Escherichia coli in complex with Cesium and ATP
要素6-phosphofructokinase isozyme 2
キーワードTRANSFERASE / PFK-2 / GLYCOLYSIS / ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


tagatose-6-phosphate kinase activity / 6-phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / glycolytic process / DNA damage response / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tagatose/fructose phosphokinase / pfkB family of carbohydrate kinases signature 1. / pfkB family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate/purine kinase, PfkB, conserved site / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / ATP-dependent 6-phosphofructokinase isozyme 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.849 Å
データ登録者Pereira, H.M. / Caniuguir, A. / Baez, M. / Cabrera, R. / Garratt, R.C. / Babul, J.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2013
タイトル: A Ribokinase Family Conserved Monovalent Cation Binding Site Enhances the MgATP-induced Inhibition in E. coli Phosphofructokinase-2
著者: Baez, M. / Cabrera, R. / Pereira, H.M. / Blanco, A. / Villalobos, P. / Ramirez-Sarmiento, C.A. / Caniuguir, A. / Guixe, V. / Garratt, R.C. / Babul, J.
履歴
登録2011年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-phosphofructokinase isozyme 2
B: 6-phosphofructokinase isozyme 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,36612
ポリマ－64,9742
非ポリマー2,39210
水7,891438
1
A: 6-phosphofructokinase isozyme 2
B: 6-phosphofructokinase isozyme 2
ヘテロ分子

A: 6-phosphofructokinase isozyme 2
B: 6-phosphofructokinase isozyme 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,73124
ポリマ－129,9484
非ポリマー4,78420
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area24750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.856, 88.914, 176.405
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-368-

HOH

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要素

#1: タンパク質 6-phosphofructokinase isozyme 2 / Phosphofructokinase-2


分子量: 32486.900 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b1723, JW5280, PFK2, pfkB / プラスミド: PET21-D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06999, 6-phosphofructokinase
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.53 % / 解説: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.75
詳細: 23% PEG 4000, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.75, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97627 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月9日
放射モノクロメーター: SI(311) AND SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97627 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.849→50 Å / Num. all: 113930 / Num. obs: 109841 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 37.411 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 10.48
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.849-1.960.462.074241417693196.2
1.96-2.10.2623.624122717066198.2
2.1-2.260.1556.013927015764198.1
2.26-2.480.0998.633427214434197.2
2.48-2.770.06612.573272213021197.2
2.77-3.20.04916.912685511268195.3
3.2-3.910.03921.9237829423194.5
3.91-5.520.03624174107189192.5
5.52-500.03525.2499833983193.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
直接法位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DNAデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.849→49.046 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.21 / 位相誤差: 19.62 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: Friedel pairs were used for refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2087 5471 4.98 %Random
Rwork0.1721 ---
obs0.1739 109841 96.41 %-
all-113930 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.802 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 93.01 Å2 / Biso mean: 35.1342 Å2 / Biso min: 14.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7434 Å20 Å20 Å2
2--2.6697 Å20 Å2
3---0.0737 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.849→49.046 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4541 0 130 438 5109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3696603
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071777
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005836
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0731795
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.849-1.87050.30891670.27433261342889
1.8705-1.89250.28971870.26013574376198
1.8925-1.91550.29121820.26333484366698
1.9155-1.93980.28351830.24043518370198
1.9398-1.96530.28421810.23183512369398
1.9653-1.99220.25281880.22313603379198
1.9922-2.02070.26931890.2223513370298
2.0207-2.05090.28721870.20473495368298
2.0509-2.08290.25251910.20123623381498
2.0829-2.11710.27471870.19263521370898
2.1171-2.15360.21021840.18283544372898
2.1536-2.19270.20681880.1733554374298
2.1927-2.23490.20461790.16283517369698
2.2349-2.28050.22811830.17543511369498
2.2805-2.33010.21241830.17263514369798
2.3301-2.38430.20341840.17953499368397
2.3843-2.44390.22931860.1833535372197
2.4439-2.510.21621800.17173445362597
2.51-2.58390.24851870.18353571375898
2.5839-2.66730.23421850.17973474365997
2.6673-2.76260.27441880.183517370597
2.7626-2.87320.18831850.16723444362997
2.8732-3.00390.19441790.16733479365896
3.0039-3.16230.21741720.17273381355393
3.1623-3.36040.2181830.17323436361995
3.3604-3.61970.21041770.17123416359395
3.6197-3.98390.17451780.15123403358194
3.9839-4.560.17851730.13273303347692
4.56-5.74370.17531780.15113345352393
5.7437-49.06360.15641770.16083378355593

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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