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Yorodumi- PDB-3cqd: Structure of the tetrameric inhibited form of phosphofructokinase... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3cqd | ||||||
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Title | Structure of the tetrameric inhibited form of phosphofructokinase-2 from Escherichia coli | ||||||
Components | 6-phosphofructokinase isozyme 2 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Phosphofructokinases / Pfk-2 / Escherichia coli / Glycolysis | ||||||
Function / homology | Function and homology information tagatose-6-phosphate kinase activity / 6-phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / glycolytic process / DNA damage response / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.98 Å | ||||||
Authors | Ambrosio, A.L. / Cabrera, R. / Caniuguir, A. / Garratt, R.C. / Babul, J. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2008 Title: Crystallographic structure of phosphofructokinase-2 from Escherichia coli in complex with two ATP molecules. Implications for substrate inhibition. Authors: Cabrera, R. / Ambrosio, A.L. / Garratt, R.C. / Guixe, V. / Babul, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3cqd.cif.gz | 249.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3cqd.ent.gz | 201.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3cqd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cq/3cqd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cq/3cqd | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2abqS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32486.900 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Histidine-tag fusion / Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Plasmid: pET21-d / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P06999, 6-phosphofructokinase #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-ATP / #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | DISTANCE OF C-N BOND BETWEEN RESIDUE B GLU 122 AND RESIDUE B GLU 123 IS 1.02A. DISTANCE OF C-N BOND ...DISTANCE OF C-N BOND BETWEEN RESIDUE B GLU 122 AND RESIDUE B GLU 123 IS 1.02A. DISTANCE OF C-N BOND BETWEEN RESIDUE B GLU 123 AND RESIDUE B GLN 124 IS 1.15A. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.3 Details: 0.1 M sodium acetate, 12% PEG 6000, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: LNLS / Beamline: D03B-MX1 / Wavelength: 1.438 Å |
Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD / Date: Mar 30, 2006 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: Silicon / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.438 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.98→20 Å / Num. all: 46352 / Num. obs: 43478 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 18.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.98→2.09 Å / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.302 / % possible all: 90.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2ABQ Resolution: 1.98→14.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 6.402 / SU ML: 0.109 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.169 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.153 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.98→14.94 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.983→2.034 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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