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- PDB-3uj1: Crystal structure of the third thioredoxin domain of human ERp46 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uj1
タイトルCrystal structure of the third thioredoxin domain of human ERp46
要素Thioredoxin domain-containing protein 5
キーワードCHAPERONE / Thioredoxin fold / Protein disulfide isomerase / Protein folding / Endoplasmic reticulum / substrate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / protein disulfide-isomerase / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / lysosomal lumen / azurophil granule lumen / protein folding / endoplasmic reticulum lumen ...酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / protein disulfide-isomerase / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / lysosomal lumen / azurophil granule lumen / protein folding / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...: / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin domain-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.651 Å
データ登録者Parthier, C. / Funkner, A. / Ferrari, D.M. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Peptide Binding by Catalytic Domains of the Protein Disulfide Isomerase-Related Protein ERp46.
著者: Funkner, A. / Parthier, C. / Schutkowski, M. / Zerweck, J. / Lilie, H. / Gyrych, N. / Fischer, G. / Stubbs, M.T. / Ferrari, D.M.
履歴
登録2011年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22013年4月17日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin domain-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2691
ポリマ－12,2691
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.580, 63.580, 68.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin domain-containing protein 5 / Endoplasmic reticulum resident protein 46 / ER protein 46 / ERp46 / Thioredoxin-like protein p46


分子量: 12268.976 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 323-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLP46, TXNDC5, UNQ364/PRO700 / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8NBS9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ALTHOUGH THE FULL-LENGTH PROTEIN WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION SETUP (SEE BELOW), AUTHORS SUSPECT ...ALTHOUGH THE FULL-LENGTH PROTEIN WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION SETUP (SEE BELOW), AUTHORS SUSPECT THE CRYSTALLIZED PORTION DERIVED FROM PROTEOLYTIC CLEAVAGE IN THE CRYSTALLISATION TRIAL. THE ORIGIN OF THE PROTEASE IS UNCLEAR, ALSO THE PRECISE FRAGMENT SEQUENCE RESULTING FROM THE CLEAVAGE WAS NOT POSSIBLE TO ANALYZE IN DETAIL. SEQRES REMARK STARTS WITH THE CORRESPONDING MODELED COORDINATES. SDS-PAGE ANALYSIS REVEALED CLEAVAGE OF THE FULL-LENGTH PROTEIN IN TWO FRAGMENTS, COMPRISING TRX1-2 AND TRX3 DOMAINS. INITIAL POLYMERIC SEQUENCE USED FOR CRYSTALLIZATION (PRIOR TO LIMITED PROTEOLYSIS): MHHHHHHMRWGARAQEAAAAAADGPPAADGEDGQDPHSKHLYTADMFTHGIQSAAHFVMFF APWCGHCQRLQPTWNDLGDKYNSMEDAKVYVAKVDCTAHSDVCSAQGVRGYPTLKLFKPGQ EAVKYQGPRDFQTLENWMLQTLNEEPVTPEPEVEPPSAPELKQGLYELSASNFELHVAQGD HFIKFFAPWCGHCKALAPTWEQLALGLEHSETVKIGKVDCTQHYELCSGNQVRGYPTLLWF RDGKKVDQYKGKRDLESLREYVESQLQRTETGATETVTPSEAPVLAAEPEADKGTVLALTE NNFDDTIAEGITFIKFYAPWCGHCKTLAPTWEELSKKEFPGLAGVKIAEVDCTAERNICSK YSVRGYPTLLLFRGGKKVSEHSGGRDLDSLHRFVLSQAKDEL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.34 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 20 % (w/v) PEG 10.000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.938
11h+k,-k,-l20.062
反射解像度: 2.651→55.062 Å / Num. all: 4858 / Num. obs: 4858 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 61.4 Å2 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.65-2.798.30.471.657286880.4799.1
2.79-2.968.20.3322.354106560.33298.9
2.96-3.178.30.1973.851316160.19798.8
3.17-3.428.20.1395.447425780.13999.1
3.42-3.758.20.0887.244815470.08899.3
3.75-4.198.10.0768.938964810.07699.2
4.19-4.8480.0619.935494420.06199.4
4.84-5.937.90.0619.429043690.06199.1
5.93-8.387.60.0541122873020.05499.8
8.38-31.796.50.05410.111641790.05498

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 57.89 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.99 Å25.58 Å
Translation2.99 Å25.58 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
AUTOMARデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DIZ

2diz


解像度: 2.651→55.062 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.2522 / WRfactor Rwork: 0.2178 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7548 / SU B: 31.115 / SU ML: 0.261 / SU R Cruickshank DPI: 0.0988 / SU Rfree: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.062 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2591 239 4.9 %RANDOM
Rwork0.2287 ---
obs0.2303 4841 98.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 117.62 Å2 / Biso mean: 55.2571 Å2 / Biso min: 19.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-26.58 Å20 Å20 Å2
2--26.58 Å20 Å2
3----53.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.651→55.062 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数775 0 0 23 798
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.022792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7921.951070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.016597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.05223.23534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.88715135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.013155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6261.5488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3252783
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2063304
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7024.5287
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 17 -
Rwork0.238 318 -
all-335 -
obs--97.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.70460.85191.31813.2914-1.116111.71580.09930.2141-0.1418-0.0247-0.3194-0.4121-0.2181.0950.22010.092-0.0454-0.00460.30720.04640.2655-20.133921.11688.3716
25.08471.6638-0.90512.1607-1.59623.8403-0.07820.38260.0941-0.12780.094-0.1777-0.0711-0.0845-0.01580.2431-0.01380.04680.25560.0070.2597-24.667422.05695.9726
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A323 - 428
2X-RAY DIFFRACTION2A1 - 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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