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- PDB-3uib: Map kinase LMAMPK10 from leishmania major in complex with SB203580 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uib
タイトルMap kinase LMAMPK10 from leishmania major in complex with SB203580
要素mitogen-activated protein kinase
キーワードTRANSFERASE / eukariotic PROTEIN KINASE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular signal transduction / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SB2 / Putative mitogen-activated protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Horjales, S. / Schmidt-Arras, D. / Leclercq, O. / Spath, G. / Buschiazzo, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: The Crystal Structure of the MAP Kinase LmaMPK10 from Leishmania Major Reveals Parasite-Specific Features and Regulatory Mechanisms.
著者: Horjales, S. / Schmidt-Arras, D. / Limardo, R.R. / Leclercq, O. / Obal, G. / Prina, E. / Turjanski, A.G. / Spath, G.F. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2011年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mitogen-activated protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8372
ポリマ－41,4591
非ポリマー3771
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.900, 80.900, 131.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 mitogen-activated protein kinase


分子量: 41459.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LMJF10.0200, LMJF_10_0200 / プラスミド: PQE80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 F
参照: UniProt: Q4QHJ8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SB2 / 4-[5-(4-FLUORO-PHENYL)-2-(4-METHANESULFINYL-PHENYL)-3H-IMIDAZOL-4-YL]-PYRIDINE


分子量: 377.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16FN3OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12% PEG 4000, 0.1M HEPES, 4% ISOPROPANOL, 5% GLYCEROL,(ligand SB203580 was introduced by soaking), pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月20日
放射モノクロメーター: VARIMAX-HF MULTILAYER MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→43.09 Å / Num. all: 13224 / Num. obs: 13224 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 64.75 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.63-2.774.50.5871.30.587184.3
2.77-2.944.60.6011.30.6011100
2.94-3.154.60.38120.3811100
3.15-3.44.60.2163.60.2161100
3.4-3.724.60.1266.10.1261100
3.72-4.164.60.07110.60.0711100
4.16-4.814.50.04615.50.0461100
4.81-5.894.50.053130.0531100
5.89-8.324.30.02825.30.0281100
8.32-43.08940.01637.90.016198.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.15データスケーリング
AMoRE位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.65→43.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9155 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9064 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.47 / SU R Cruickshank DPI: 0.486 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: TLS model (two groups)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2411 997 7.56 %RANDOM
Rwork0.2152 ---
obs0.2171 13181 99.47 %-
all-13181 --
原子変位パラメータBiso mean: 76.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3821 Å20 Å20 Å2
2---2.3821 Å20 Å2
3---4.7642 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.386 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→43.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2422 0 27 59 2508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082504HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.043402HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d829SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes56HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes387HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2504HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.67
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion331SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2831SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.86 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2557 206 7.87 %
Rwork0.2353 2413 -
all0.2369 2619 -
obs--99.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.167-0.21092.91040.7084-0.16110.05890.0382-0.09310.02740.1868-0.0602-0.37980.11920.29950.022-0.25220.10620.02140.29910.0588-0.02049.748519.963743.1677
21.9330.3563-0.82972.62020.60613.71520.117-0.26080.4141-0.133-0.0666-0.1498-0.53940.2235-0.0504-0.0934-0.00990.021-0.1235-0.0089-0.2353-13.795933.225135.1603
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|7 - A|114 A|337 - A|359 }A7 - 114
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|7 - A|114 A|337 - A|359 }A337 - 359
3X-RAY DIFFRACTION2{ A|115 - A|336 B|1 - B|1 }A115 - 336
4X-RAY DIFFRACTION2{ A|115 - A|336 B|1 - B|1 }A1 - 362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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