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万見
- PDB-3uhl: Crystal Structure of Multidrug Resistant HIV-1 Protease Clinical ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uhl
タイトルCrystal Structure of Multidrug Resistant HIV-1 Protease Clinical Isolate PR20 in Complex with p2-NC substrate analog
要素Protease
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / Chem-2NC / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Agniswamy, J. / Chen-Hsiang, S. / Weber, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: HIV-1 protease with 20 mutations exhibits extreme resistance to clinical inhibitors through coordinated structural rearrangements.
著者: Agniswamy, J. / Shen, C.H. / Aniana, A. / Sayer, J.M. / Louis, J.M. / Weber, I.T.
履歴
登録2011年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
C: Protease
D: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2219
ポリマ－43,0664
非ポリマー1,1555
水1,910106
1
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7254
ポリマ－21,5332
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11150 Å2
手法PISA
2
C: Protease
D: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4965
ポリマ－21,5332
非ポリマー9633
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area10060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.789, 63.789, 213.664
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-514-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Protease


分子量: 10766.542 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 501-599
変異: Q7K,L10F,I13V,I15V,D30N,V32I,L33F,E35D,M36I,S37N,I47V,I54L,Q58E,I62V,L63P,A71V,I84V,N88D,L89T,L90M
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-2NC / N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / p2/NC


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 770.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68N11O8
参照: N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.9M Ammonium Sulfate, 0.1M Sodium Citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 23548 / Num. obs: 23454 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.77-2.997.20.1251100
2.61-2.777.30.1651100
2.48-2.617.20.2331100
2.37-2.486.60.2821100
2.28-2.375.80.29198.8
2.2-2.2850.282198.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AOD

2aod


解像度: 2.2→47.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 19.571 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: TLS refinement HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29298 2206 9.9 %RANDOM
Rwork0.22432 ---
all0.231 20141 --
obs0.23114 20141 95.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.076 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.47 Å20 Å20 Å2
2--1.47 Å20 Å2
3----2.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3034 0 74 106 3214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9041.9774333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1425403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.65924.333120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.11715554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3461518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212322
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8461.51995
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50423253
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48931194
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8514.51077
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.384 -
Rwork0.272 1329
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.1929 Å / Origin y: -10.2252 Å / Origin z: -30.8497 Å
111213212223313233
T0.2814 Å20.0398 Å20.0349 Å2-0.1312 Å20.0196 Å2--0.1928 Å2
L0.9669 °2-0.627 °21.3457 °2-1.9164 °2-0.7473 °2--4.2949 °2
S-0.2306 Å °-0.1773 Å °-0.075 Å °0.5407 Å °0.2816 Å °0.1622 Å °-0.0692 Å °-0.6726 Å °-0.051 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 99
2X-RAY DIFFRACTION1B1 - 99
3X-RAY DIFFRACTION1C1 - 99
4X-RAY DIFFRACTION1D1 - 99
5X-RAY DIFFRACTION1C101 - 301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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