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- PDB-3ugu: Crystal Structure of p44 (Splice Variant of Visual Arrestin) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ugu
タイトルCrystal Structure of p44 (Splice Variant of Visual Arrestin)
要素S-arrestin
キーワードSIGNALING PROTEIN / arrestin fold / signal termination / GPCR / outer segment
機能・相同性
機能・相同性情報


opsin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / identical protein binding ...opsin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / photoreceptor inner segment / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Batra-Safferling, R. / Granzin, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of p44, a Constitutively Active Splice Variant of Visual Arrestin.
著者: Granzin, J. / Cousin, A. / Weirauch, M. / Schlesinger, R. / Buldt, G. / Batra-Safferling, R.
履歴
登録2011年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Structure summary
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-arrestin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4181
ポリマ－42,4181
非ポリマー00
水7,242402
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.964, 71.583, 79.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 S-arrestin / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod photoreceptor arrestin / S-arrestin short form


分子量: 42417.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: SAG / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P08168
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE CORRESPONDS TO S-ARRESTIN, ISOFORM B. THE SEQUENCE OF THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE ...THE SEQUENCE CORRESPONDS TO S-ARRESTIN, ISOFORM B. THE SEQUENCE OF THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE BY HAVING ALA AT POSITION 370.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.37 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14% PEG 4000, 0.1M MES, 50 mM KH2PO4, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9766 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9766 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→41.68 Å / Num. all: 33085 / Num. obs: 33085 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 19.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.299 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 1559 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→33.482 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1674 5.07 %RANDOM
Rwork0.1743 ---
all0.1763 33085 --
obs0.1763 33035 99.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.542 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5199 Å20 Å2-0 Å2
2--0.9303 Å2-0 Å2
3----1.4502 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→33.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2677 0 0 402 3079
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062764
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0753759
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6921040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075447
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005475
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.90440.28511350.22432507X-RAY DIFFRACTION97
1.9044-1.96590.23711410.1732600X-RAY DIFFRACTION100
1.9659-2.03610.19881590.16662590X-RAY DIFFRACTION100
2.0361-2.11770.21181300.16012575X-RAY DIFFRACTION99
2.1177-2.2140.20251580.16772586X-RAY DIFFRACTION100
2.214-2.33070.20871190.17412646X-RAY DIFFRACTION100
2.3307-2.47670.20741380.17852619X-RAY DIFFRACTION100
2.4767-2.66790.25061330.19752637X-RAY DIFFRACTION100
2.6679-2.93620.27241400.19192632X-RAY DIFFRACTION100
2.9362-3.36070.21511580.17462640X-RAY DIFFRACTION99
3.3607-4.23280.18181310.16132656X-RAY DIFFRACTION98
4.2328-33.48770.19641320.16682673X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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