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- PDB-3ug0: Crystal structure of a Trp-less green fluorescent protein transla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ug0
タイトルCrystal structure of a Trp-less green fluorescent protein translated by the simplified genetic code
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / GREEN FLUORESCENT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.093 Å
データ登録者Kawahara-Kobayashi, A. / Araiso, Y. / Matsuda, T. / Yokoyama, S. / Kigawa, T. / Nureki, O. / Kiga, D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Simplification of the genetic code: restricted diversity of genetically encoded amino acids.
著者: Kawahara-Kobayashi, A. / Masuda, A. / Araiso, Y. / Sakai, Y. / Kohda, A. / Uchiyama, M. / Asami, S. / Matsuda, T. / Ishitani, R. / Dohmae, N. / Yokoyama, S. / Kigawa, T. / Nureki, O. / Kiga, D.
履歴
登録2011年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Experimental preparation / Refinement description / カテゴリ: exptl_crystal_grow / software
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6271
ポリマ－25,6271
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.784, 63.050, 67.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 25626.881 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-229
変異: T9A, W57F, Q80R, F99S, M153T, V163A, T200C, S205T, A206V
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
解説: Escherichia coli BL21(DE3) / 遺伝子: GFP / プラスミド: pGFP / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE SER65 IS MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66 AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE CRO.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.7 % / Mosaicity: 0.411 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17% PEG 20000, 100mM MES (pH6.5), vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 13473 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 29.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Χ2: 2.436 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.145.70.3876421.159197.7
2.14-2.186.20.3946521.202198.6
2.18-2.226.60.3886491.249199.7
2.22-2.267.10.3626791.313199.3
2.26-2.317.50.3366371.234199.5
2.31-2.377.70.3096701.34199.9
2.37-2.428.30.2886571.485199.8
2.42-2.498.60.2666691.436199.9
2.49-2.569.10.2336571.589199.8
2.56-2.659.20.2276781.732199.9
2.65-2.749.80.1896691.822199.6
2.74-2.8510.30.1756591.9091100
2.85-2.9810.30.1666712.134199.9
2.98-3.1411.20.1316662.681100
3.14-3.3311.50.126912.9861100
3.33-3.5911.80.1096783.613199.9
3.59-3.9511.70.0956913.8851100
3.95-4.5211.90.0826984.364199.7
4.52-5.712.50.0687043.3211100
5.7-5011.20.0657563.346199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MEA

1mea


解像度: 2.093→33.701 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 20.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 665 4.95 %
Rwork0.1803 12772 -
obs0.1832 13437 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.459 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 83.83 Å2 / Biso mean: 33.6954 Å2 / Biso min: 12.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3675 Å20 Å20 Å2
2---0.0749 Å20 Å2
3---0.4424 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.093→33.701 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1767 0 0 74 1841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071842
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3392505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005329
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.423675
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0929-2.25440.31041420.24582453259597
2.2544-2.48120.25021340.192724992633100
2.4812-2.84010.28821130.190825542667100
2.8401-3.57760.23771310.179925712702100
3.5776-33.70490.20961450.159526952840100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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