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- PDB-3ufj: Human Thymine DNA Glycosylase Bound to Substrate Analog 2'-fluoro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ufj
タイトルHuman Thymine DNA Glycosylase Bound to Substrate Analog 2'-fluoro-2'-deoxyuridine
要素
  • 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*GP*CP*AP*GP*TP*GP*GP*A)-3'
  • 5'-D(*CP*CP*AP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*AP*(UF2)P*GP*TP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*TP*GP*T)-3'
  • G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / DNA damage / DNA repair / DNA binding / glycosidase / nucleus / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / chromosomal 5-methylcytosine DNA demethylation, oxidation pathway / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / sodium ion binding / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity ...G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / chromosomal 5-methylcytosine DNA demethylation, oxidation pathway / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / sodium ion binding / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / mismatched DNA binding / SUMO binding / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / uracil DNA N-glycosylase activity / chloride ion binding / regulation of embryonic development / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / protein kinase C binding / epigenetic regulation of gene expression / transcription coregulator activity / base-excision repair / PML body / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / nucleic acid binding / protein domain specific binding / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.967 Å
データ登録者Pozharski, E. / Maiti, A. / Drohat, A.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Lesion processing by a repair enzyme is severely curtailed by residues needed to prevent aberrant activity on undamaged DNA.
著者: Maiti, A. / Noon, M.S. / Mackerell, A.D. / Pozharski, E. / Drohat, A.C.
履歴
登録2011年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22012年6月6日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
B: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
C: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*GP*CP*AP*GP*TP*GP*GP*A)-3'
D: 5'-D(*CP*CP*AP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*AP*(UF2)P*GP*TP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*TP*GP*T)-3'
E: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*GP*CP*AP*GP*TP*GP*GP*A)-3'
F: 5'-D(*CP*CP*AP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*AP*(UF2)P*GP*TP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*TP*GP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4266
ポリマ－74,4266
非ポリマー00
水181
1
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
B: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
C: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*GP*CP*AP*GP*TP*GP*GP*A)-3'
D: 5'-D(*CP*CP*AP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*AP*(UF2)P*GP*TP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*TP*GP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2834
ポリマ－60,2834
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
B: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
E: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*GP*CP*AP*GP*TP*GP*GP*A)-3'
F: 5'-D(*CP*CP*AP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*AP*(UF2)P*GP*TP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*TP*GP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2834
ポリマ－60,2834
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)162.537, 162.537, 54.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22E
13D
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A124 - 154
2112B124 - 154
1121C1 - 25
2121E1 - 25
1131D1 - 25
2131F1 - 25

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.378435, -0.92492, 0.036192), (-0.923551, 0.37468, -0.081667), (0.061975, -0.064331, -0.996002)0.21862, -0.772, -17.42732

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要素

#1: タンパク質 G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase / Thymine-DNA glycosylase


分子量: 23070.670 Da / 分子数: 2 / 断片: Core domain (UNP residues 111-308) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDG / プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13569, thymine-DNA glycosylase
#2: DNA鎖 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*GP*CP*AP*GP*TP*GP*GP*A)-3'


分子量: 7121.597 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 5'-D(*CP*CP*AP*CP*TP*GP*CP*TP*CP*AP*(UF2)P*GP*TP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*TP*GP*T)-3'


分子量: 7020.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月22日
放射モノクロメーター: side scattering I-beam bent single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.967→140.761 Å / Num. all: 17486 / Num. obs: 17456 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 102.2 Å2 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.967→3.04 Å / 冗長度: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2RBA

2rba


解像度: 2.967→40.634 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 38.948 / SU ML: 0.581 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30435 881 5.1 %RANDOM
Rwork0.26294 ---
obs0.26504 17438 99.61 %-
all-17438 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 104.441 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--52 Å20 Å20 Å2
2---52 Å20 Å2
3---104.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.967→40.634 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2629 1876 0 1 4506
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0164805
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1061.6826932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6135367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.46723.524105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.57715338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7681510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213102
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A107MEDIUM POSITIONAL0.070.5
1A124TIGHT THERMAL10.720.5
1A107MEDIUM THERMAL10.492
2C473TIGHT THERMAL130.5
3D465TIGHT THERMAL15.590.5
LS精密化 シェル解像度: 2.967→3.043 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.48 57 -
Rwork0.384 1167 -
obs--95.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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