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万見
- PDB-3ue5: ECP-cleaved Actin in complex with Spir domain D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ue5
タイトルECP-cleaved Actin in complex with Spir domain D
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Protein spire
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chorion-containing eggshell formation / pole plasm RNA localization / establishment of meiotic spindle localization / oocyte karyosome formation / actin filament-based process / pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm assembly / polar body extrusion after meiotic divisions / actin filament network formation / actin nucleation ...chorion-containing eggshell formation / pole plasm RNA localization / establishment of meiotic spindle localization / oocyte karyosome formation / actin filament-based process / pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm assembly / polar body extrusion after meiotic divisions / actin filament network formation / actin nucleation / Golgi vesicle transport / cleavage furrow formation / cytoskeletal motor activator activity / oogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / regulation of cytoskeleton organization / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / intracellular transport / skeletal muscle fiber development / stress fiber / vesicle-mediated transport / titin binding / actin filament polymerization / cytoplasmic vesicle membrane / actin filament organization / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / protein transport / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / cell cortex / microtubule binding / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 ...Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Zinc finger, FYVE/PHD-type / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Protein spire
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Chen, C. / Phillips, M. / Sawaya, M.R. / Ralston, C.Y. / Quinlan, M.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Multiple Forms of Spire-Actin Complexes and their Functional Consequences.
著者: Chen, C.K. / Sawaya, M.R. / Phillips, M.L. / Reisler, E. / Quinlan, M.E.
履歴
登録2011年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8016
ポリマ－49,1832
非ポリマー6184
水72140
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Protein spire
ヘテロ分子

A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,60312
ポリマ－98,3664
非ポリマー1,2368
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6950 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area32860 Å2
手法PISA
2
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Protein spire
ヘテロ分子

A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,60312
ポリマ－98,3664
非ポリマー1,2368
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area6910 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area33150 Å2
手法PISA
3
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子

A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子

B: Protein spire

B: Protein spire


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,60312
ポリマ－98,3664
非ポリマー1,2368
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area35630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.837, 53.551, 100.578
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.650, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-376-

CL

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: skeletal / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Protein spire


分子量: 7320.585 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 428-485 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG10076, p150-Spir, spir / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9U1K1

-
非ポリマー , 4種, 44分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris pH 8.5, magnesium chloride, PEG-8000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→90 Å / Num. all: 10542 / Num. obs: 10542 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 0.963 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.920.2376410.752155.4
2.9-3.022.40.2358570.74172.3
3.02-3.152.60.2019820.799184.5
3.15-3.322.70.1610850.662193.6
3.32-3.532.80.13411440.866197.9
3.53-3.82.90.10711450.849198.6
3.8-4.182.90.09311660.863198.6
4.18-4.792.90.09111490.94197.3
4.79-6.032.80.09111741.03199.2
6.03-902.70.07511991.831197.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å50.24 Å
Translation4 Å50.24 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BOSデータ収集
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.76→50.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8718 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2402 499 4.82 %RANDOM
Rwork0.1974 ---
all0.1995 ---
obs0.1995 10358 --
原子変位パラメータBiso max: 149.31 Å2 / Biso mean: 48.4404 Å2 / Biso min: 15.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.7702 Å20 Å2-12.9464 Å2
2--7.1506 Å20 Å2
3---7.6196 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.364 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→50.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3040 0 34 40 3114
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1149SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes74HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes446HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3136HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion422SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3749SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3136HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4252HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.55
LS精密化 シェル解像度: 2.76→3.08 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2656 106 5.06 %
Rwork0.2303 1987 -
all0.2322 2093 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.63930.20690.14811.79230.13361.61540.00320.0916-0.01050.06070.0531-0.05930.03710.1326-0.0563-0.08740.02870.0449-0.08570.0194-0.097913.196-13.3743-28.5027
21.59141.1873-2.36032.06992.91120.55420.01990.00530.10590.0685-0.10510.11050.061-0.09560.0852-0.0094-0.02370.1514-0.10060.0037-0.0321-6.2291-10.9061-12.6846
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A5 - 382
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B70 - 94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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