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万見
- PDB-3udq: Crystal Structure of BACE with Compound 13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3udq
タイトルCrystal Structure of BACE with Compound 13
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / multivesicular body / response to lead ion / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-09E / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Efremov, I.V. / Vajdos, F.F. / Borzilleri, K. / Capetta, S. / Dorff, P. / Dutra, J. / Mansour, M. / Oborski, C. / O'Connell, T. / O'Sullivan, T.J. ...Efremov, I.V. / Vajdos, F.F. / Borzilleri, K. / Capetta, S. / Dorff, P. / Dutra, J. / Mansour, M. / Oborski, C. / O'Connell, T. / O'Sullivan, T.J. / Pandit, J. / Wang, H. / Withka, J.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Discovery and optimization of a novel spiropyrrolidine inhibitor of {beta}-secretase (BACE1) through fragment-based drug design.
著者: Efremov, I.V. / Vajdos, F.F. / Borzilleri, K.A. / Capetta, S. / Chen, H. / Dorff, P.H. / Dutra, J.K. / Goldstein, S.W. / Mansour, M. / McColl, A. / Noell, S. / Oborski, C.E. / O'Connell, T.N. ...著者: Efremov, I.V. / Vajdos, F.F. / Borzilleri, K.A. / Capetta, S. / Chen, H. / Dorff, P.H. / Dutra, J.K. / Goldstein, S.W. / Mansour, M. / McColl, A. / Noell, S. / Oborski, C.E. / O'Connell, T.N. / O'Sullivan, T.J. / Pandit, J. / Wang, H. / Wei, B. / Withka, J.M.
#1: ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2008
タイトル: High yield expression of human BACE constructs in Escherichia coli for refolding, purification, and high resolution diffracting crystal forms.
著者: Tomasselli, A.G. / Paddock, D.J. / Emmons, T.L. / Mildner, A.M. / Leone, J.W. / Lull, J.M. / Cialdella, J.I. / Prince, D.B. / Fischer, H.D. / Heinrikson, R.L. / Benson, T.E.
履歴
登録2011年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.type / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6482
ポリマ－45,1571
非ポリマー4911
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.467, 103.824, 100.052
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / BACE / Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / ...BACE / Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Memapsin-2 / Membrane-associated aspartic protease 2


分子量: 45156.730 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 58-453 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE, KIAA1149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-09E / (4S)-6-bromo-1,1-dioxido-3,4-dihydro-2H-thiochromen-4-yl (3S,5'R)-2-oxo-1,2-dihydrospiro[indole-3,3'-pyrrolidine]-5'-carboxylate


分子量: 491.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H19BrN2O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: protein in sodium borate, pH 8.5, reservoir: 30% PEG200, 0.1 M sodium acetate, pH 5.2-5.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.729→100.052 Å / Num. all: 10639 / Num. obs: 10639 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 56.41 Å2 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.729-2.884.80.4421.8740515350.44299.9
2.88-3.054.80.2772.8699514560.277100
3.05-3.264.80.1924.1647113370.192100
3.26-3.524.80.1286.1620712830.128100
3.52-3.864.80.0819.6565511770.08199.9
3.86-4.324.80.06212.5513210650.06299.9
4.32-4.984.80.04218.145829580.04299.9
4.98-6.14.80.0515.338208030.0599.9
6.1-8.634.60.04517.230006490.045100
8.63-100.0524.20.02229.115843760.02297.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
d*TREKデータ削減
autoBUSTER位相決定
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 2.73→51.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9273 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.368
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2435 559 5.27 %RANDOM
Rwork0.1548 ---
obs0.1592 10610 99.79 %-
原子変位パラメータBiso max: 148.58 Å2 / Biso mean: 40.8975 Å2 / Biso min: 8.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.9953 Å20 Å20 Å2
2--8.0961 Å20 Å2
3----16.0914 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.255 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→51.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3103 0 30 119 3252
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1080SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes75HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes469HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3220HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion413SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3663SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3220HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4387HARMONIC21.2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.03
LS精密化 シェル解像度: 2.73→3.05 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3042 150 5.03 %
Rwork0.1713 2835 -
all0.1775 2985 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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