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- PDB-3udb: Crystal structure of SnRK2.6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3udb
タイトルCrystal structure of SnRK2.6
要素Serine/threonine-protein kinase SRK2E
キーワードTRANSFERASE / SnRK2.6 / kinase / ABA signaling pathway / ABI1
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to absence of light / regulation of anion channel activity / regulation of stomatal opening / unsaturated fatty acid biosynthetic process / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / triglyceride biosynthetic process / cellular response to carbon dioxide / sucrose metabolic process / regulation of stomatal closure / stomatal movement ...cellular response to absence of light / regulation of anion channel activity / regulation of stomatal opening / unsaturated fatty acid biosynthetic process / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / triglyceride biosynthetic process / cellular response to carbon dioxide / sucrose metabolic process / regulation of stomatal closure / stomatal movement / leaf development / regulation of stomatal movement / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / response to water deprivation / response to abscisic acid / abscisic acid-activated signaling pathway / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to osmotic stress / response to salt stress / kinase activity / protein phosphatase binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / defense response to bacterium / protein serine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase SRK2E
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.567 Å
データ登録者Xie, T. / Ren, R. / Pang, Y. / Yan, C.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways, SnRK2.6, by the protein phosphatase ABI1
著者: Xie, T. / Ren, R. / Pang, Y. / Yan, C.
履歴
登録2011年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
B: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
C: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
D: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
E: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
F: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,09412
ポリマ－215,8816
非ポリマー2136
水2,324129
1
A: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0162
ポリマ－35,9801
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0162
ポリマ－35,9801
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0162
ポリマ－35,9801
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0162
ポリマ－35,9801
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0162
ポリマ－35,9801
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0162
ポリマ－35,9801
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
A: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
C: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
D: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
F: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,0628
ポリマ－143,9214
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area49540 Å2
手法PISA
8
B: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
E: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子

B: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
E: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,0628
ポリマ－143,9214
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area7090 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area49820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)228.094, 98.793, 113.103
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase SRK2E / Protein OPEN STOMATA 1 / SNF1-related kinase 2.6 / SnRK2.6 / Serine/threonine-protein kinase OST1


分子量: 35980.152 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 1-317 / 変異: S7A/S29A/S43A/C131A/C137A/C159A/S166A/T176A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SNRK2.6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q940H6, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 19% PEG4000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.03887 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月14日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03887 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.567→40 Å / Num. all: 78743 / Num. obs: 78271 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 49.75 Å2
反射 シェル解像度: 2.58→2.67 Å / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FH9

2fh9


解像度: 2.567→37.076 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.7649 / SU ML: 0.82 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2594 3929 5.02 %RANDOM
Rwork0.2364 ---
all0.2378 78743 --
obs0.2376 78250 98.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.958 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 200.75 Å2 / Biso mean: 61.3777 Å2 / Biso min: 16.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2037 Å20 Å2-4.9171 Å2
2---9.396 Å2-0 Å2
3---6.7274 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.567→37.076 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13030 0 6 129 13165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113338
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.59618033
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1041992
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0142334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4915035
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5667-2.5980.4232880.33171934202271
2.598-2.63090.39851290.350526642793100
2.6309-2.66550.38771430.350526872830100
2.6655-2.7020.39751310.33526692800100
2.702-2.74060.36891380.307326842822100
2.7406-2.78150.32761590.292726712830100
2.7815-2.82490.33821560.282726932849100
2.8249-2.87120.30151240.27726602784100
2.8712-2.92070.31081360.276626822818100
2.9207-2.97380.34861440.275726772821100
2.9738-3.03090.31071360.285926972833100
3.0309-3.09280.30371080.271726932801100
3.0928-3.160.31671350.27826892824100
3.16-3.23350.29761510.276126822833100
3.2335-3.31430.27741280.283526952823100
3.3143-3.40380.3181360.272527072843100
3.4038-3.50390.30441550.268626572812100
3.5039-3.61690.28821400.257426672807100
3.6169-3.74610.25991330.23252707284099
3.7461-3.89590.24241320.21542694282699
3.8959-4.0730.23781490.20392657280699
4.073-4.28750.20061390.18762692283199
4.2875-4.55560.21681520.17652683283599
4.5556-4.90660.1891670.17132624279199
4.9066-5.39910.25191600.21312702286299
5.3991-6.17720.25091470.24722684283199
6.1772-7.77080.20971580.20932680283899
7.7708-37.07940.21061550.21222690284597
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -40.569 Å / Origin y: -8.5337 Å / Origin z: 32.6509 Å
111213212223313233
T0.221 Å20.0109 Å2-0.0185 Å2-0.1687 Å20.0063 Å2--0.2122 Å2
L0.1472 °20.0136 °20.0533 °2-0.1675 °20.067 °2--0.159 °2
S0.0118 Å °0.0171 Å °0.0303 Å °-0.0629 Å °0.0199 Å °-0.0351 Å °0.0268 Å °0.0019 Å °-0.0285 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA12 - 317
2X-RAY DIFFRACTION1allB12 - 317
3X-RAY DIFFRACTION1allC12 - 317
4X-RAY DIFFRACTION1allD12 - 317
5X-RAY DIFFRACTION1allE13 - 316
6X-RAY DIFFRACTION1allF12 - 317
7X-RAY DIFFRACTION1allD - B1 - 350
8X-RAY DIFFRACTION1allC - E1 - 318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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