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- PDB-3uch: Crystal structure of a peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E (PPI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uch
タイトルCrystal structure of a peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E (PPIE) from Homo sapiens at 2.50 A resolution
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
キーワードISOMERASE / Cyclophilin-like / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) ...poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / mRNA splicing, via spliceosome / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein folding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypotherical Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E (PPIE) from Homo sapiens at 2.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology
履歴
登録2011年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Structure summary
改定 1.22014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3191
ポリマ－19,3191
非ポリマー00
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E

A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E

A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9583
ポリマ－57,9583
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation10_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
Buried area3890 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area21650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.232, 116.232, 116.232
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRPAHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. HOWEVER, CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THAT THE PROTEIN HAS ASSOCIATED INTO TRIMERS THAT ARE PREDICTED TO BE STABLE.

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / PPIase E / Cyclophilin E / Cyclophilin-33 / Rotamase E


分子量: 19319.230 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 129-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC008451, CYP33, PPIE / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 129-301 OF THE TARGET SEQUENCE. THE SEQUENCE NUMBERING CORRESPONDS TO ISOFORM A (UNIPROTKB ID Q9UNP9-1)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20.0% PEG-1000, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97894
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月21日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97894 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.058 Å / Num. all: 9184 / Num. obs: 9184 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 23.2 % / Rsym value: 0.149 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.57120.8012.771195930.801100
2.57-2.6423.71.1684.3152926461.168100
2.64-2.7124.21.0245.1158696551.024100
2.71-2.824.40.6776.5151576220.677100
2.8-2.8924.30.4549147746080.454100
2.89-2.9924.20.34510.8143025900.345100
2.99-3.124.20.28412.8134585550.284100
3.1-3.2324.30.22116.3132035430.221100
3.23-3.3724.20.18819.8127105260.188100
3.37-3.5424.10.15122.2120084990.151100
3.54-3.7324.20.13324.6116244810.133100
3.73-3.9523.90.11426.1109204570.114100
3.95-4.23240.11327.9102604280.113100
4.23-4.5723.90.0993195403990.099100
4.57-523.60.11631.387933730.116100
5-5.5923.60.1243078583330.124100
5.59-6.4623.30.11429.769042960.114100
6.46-7.91230.10530.760402630.105100
7.91-11.1822.50.08834.545772030.088100
11.18-29.05820.20.08931.423031140.08994.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.058 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 14.617 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.216
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2142 437 4.8 %RANDOM
Rwork0.1901 ---
obs0.1912 9184 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 110.33 Å2 / Biso mean: 59.869 Å2 / Biso min: 38.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1326 0 0 49 1375
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221361
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02948
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.511.9511831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86432316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5985174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.5724.92163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07515238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.347156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02271
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6511.5854
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1181.5360
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25621368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9463507
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2134.5462
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 31 -
Rwork0.281 649 -
all-680 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 49.585 Å / Origin y: 46.026 Å / Origin z: 17.437 Å
111213212223313233
T0.2353 Å20.1036 Å2-0.0535 Å2-0.1617 Å20.022 Å2--0.3707 Å2
L2.5346 °20.5213 °20.5308 °2-2.9722 °2-0.3649 °2--2.0849 °2
S0.1602 Å °0.3125 Å °-0.2949 Å °-0.2731 Å °-0.0794 Å °0.1046 Å °0.4224 Å °0.3861 Å °-0.0808 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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