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- PDB-3ucg: Crystal structure of a RNA binding domain of polyadenylate-bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ucg
タイトルCrystal structure of a RNA binding domain of polyadenylate-binding protein (PABPN1) from Homo sapiens at 1.95 A resolution
要素Polyadenylate-binding protein 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Ferredoxin-like / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of polynucleotide adenylyltransferase activity / Inhibition of Host mRNA Processing and RNA Silencing / Processing of Intronless Pre-mRNAs / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / nuclear inclusion body / poly(A) binding / mRNA 3'-end processing / RNA polymerase binding / RNA Polymerase II Transcription Termination / poly(A)+ mRNA export from nucleus ...positive regulation of polynucleotide adenylyltransferase activity / Inhibition of Host mRNA Processing and RNA Silencing / Processing of Intronless Pre-mRNAs / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / nuclear inclusion body / poly(A) binding / mRNA 3'-end processing / RNA polymerase binding / RNA Polymerase II Transcription Termination / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA processing / muscle contraction / mRNA processing / MAPK cascade / cellular response to lipopolysaccharide / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Polyadenylate-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding domain of Hypothetical POLYADENYLATE-BINDING PROTEIN (PABPN1) from Homo sapiens at 1.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology
履歴
登録2011年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Structure summary
改定 1.22014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3706
ポリマ－9,8941
非ポリマー4765
水1,02757
1
A: Polyadenylate-binding protein 2
ヘテロ分子

A: Polyadenylate-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,74112
ポリマ－19,7882
非ポリマー95310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_756-x+2,y,-z+11
Buried area2810 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area10110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.678, 92.678, 92.678
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
詳細PACKING ANALYSIS SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Polyadenylate-binding protein 2 / PABP-2 / Poly(A)-binding protein 2 / Nuclear poly(A)-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein II ...PABP-2 / Poly(A)-binding protein 2 / Nuclear poly(A)-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein II / PABII / Polyadenylate-binding nuclear protein 1


分子量: 9893.984 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC010939, PAB2, PABP2, PABPN1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q86U42

-
非ポリマー , 5種, 62分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 167-254) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 167-254) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. RESIDUE NUMBERING IS BASED ON ISOFORM 1 OF UNIPROTKB Q86U42.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.31 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.0M (NH4)2SO4, 2.0% PEG-400, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97925,0.97894
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月21日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979251
30.978941
反射解像度: 1.95→29.307 Å / Num. obs: 9771 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 37.166 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 18.08
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.95-2.020.7711.86902182097.2
2.02-2.10.5232.67091185999.6
2.1-2.20.334.17497195499.3
2.2-2.310.2345.76722174899.4
2.31-2.460.1777.87463194399.6
2.46-2.650.11711.47279189899.7
2.65-2.910.07516.96934180199.6
2.91-3.330.04128.67240187099.3
3.33-4.190.02446.17185187699.7
4.190.01955.37216188198.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→29.307 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 6.485 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.122
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.PEG-400 FRAGMENTS (PEG AND PGE) AND SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2096 470 4.8 %RANDOM
Rwork0.1629 ---
obs0.165 9767 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 183.12 Å2 / Biso mean: 53.3522 Å2 / Biso min: 29.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.307 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数677 0 30 57 764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02753
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7141.9751009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99531327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.427597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.99222.70337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.03515127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.444158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02836
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02164
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_it6.5357.795753
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other1.5868.158550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_it8.61714.161004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_others5.18215.2671326
X-RAY DIFFRACTIONr_torsion_it11.52229.725269
LS精密化 シェル解像度: 1.951→2.002 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 35 -
Rwork0.229 645 -
all-680 -
obs--99.56 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 101.6271 Å / Origin y: 76.7715 Å / Origin z: 51.2785 Å
111213212223313233
T0.0463 Å20.0034 Å2-0.0015 Å2-0.0165 Å20.02 Å2--0.0992 Å2
L4.6923 °21.2714 °20.7198 °2-2.2566 °20.6973 °2--4.8878 °2
S-0.1194 Å °-0.1257 Å °0.3298 Å °0.0702 Å °-0.0442 Å °-0.0561 Å °-0.3414 Å °0.1059 Å °0.1636 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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