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万見
- PDB-3uc5: Phosphopantetheine adenylyltransferase from Mycobacterium tubercu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uc5
タイトルPhosphopantetheine adenylyltransferase from Mycobacterium tuberculosis complexed with ATP
要素Phosphopantetheine adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / PPAT / ATP-BINDING / COENZYME A BIOSYNTHESIS / NUCLEOTIDE-BINDING / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pantetheine-phosphate adenylyltransferase / pantetheine-phosphate adenylyltransferase activity / protein hexamerization / coenzyme A biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphopantetheine adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Phosphopantetheine adenylyltransferase / Phosphopantetheine adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Timofeev, V.I. / Smirnova, E.A. / Chupova, L.A. / Esipov, R.S. / Kuranova, I.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: X-ray study of the conformational changes in the molecule of phosphopantetheine adenylyltransferase from Mycobacterium tuberculosis during the catalyzed reaction.
著者: Timofeev, V. / Smirnova, E. / Chupova, L. / Esipov, R. / Kuranova, I.
履歴
登録2011年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphopantetheine adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6672
ポリマ－17,1601
非ポリマー5071
水97354
1
A: Phosphopantetheine adenylyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,00212
ポリマ－102,9586
非ポリマー3,0436
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
crystal symmetry operation10_545y+2/3,x-2/3,-z+1/31
crystal symmetry operation11_445x-y-1/3,-y-2/3,-z+1/31
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area17910 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area37550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.909, 99.909, 114.419
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-173-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphopantetheine adenylyltransferase / Dephospho-CoA pyrophosphorylase / Pantetheine-phosphate adenylyltransferase / PPAT


分子量: 17159.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: coaD, kdtB, Rv2965c, MT3043, MTCY349.22, u0002e / プラスミド: ER2566/pER-PPAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A530, UniProt: P9WPA5*PLUS, pantetheine-phosphate adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.59 %
結晶化手法: 蒸発脱水法 / 詳細: Counter diffusion, 12% MPD , EVAPORATION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 27524 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 68.312
反射 シェル解像度: 1.6→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 2.509 / Rsym value: 0.441 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3RFF

3rff


解像度: 1.7→7.999 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2219 1205 5.04 %random
Rwork0.1766 ---
obs0.179 23908 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 127.232 Å2 / ksol: 0.572 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3189 Å2-0 Å20 Å2
2---3.3189 Å2-0 Å2
3---4.4337 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→7.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1201 0 31 54 1286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0921738
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.246469
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004223
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7001-1.76740.2621140.19082495X-RAY DIFFRACTION98
1.7674-1.84690.23621200.17692455X-RAY DIFFRACTION98
1.8469-1.9430.23251330.15892503X-RAY DIFFRACTION99
1.943-2.06270.22361520.15992469X-RAY DIFFRACTION100
2.0627-2.21890.19361230.13872552X-RAY DIFFRACTION100
2.2189-2.43640.1831480.13852516X-RAY DIFFRACTION100
2.4364-2.7760.1981390.15922533X-RAY DIFFRACTION100
2.776-3.45010.1951340.15822560X-RAY DIFFRACTION100
3.4501-7.99920.23741420.19952620X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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