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- PDB-3uay: Crystal structure of Bacillus cereus adenosine phosphorylase D204... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uay
タイトルCrystal structure of Bacillus cereus adenosine phosphorylase D204N mutant complexed with adenosine
要素Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
キーワードTRANSFERASE / Necleoside phosphorylase I (NP-I) family
機能・相同性
機能・相同性情報


uridine catabolic process / uridine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine nucleoside catabolic process / purine-nucleoside phosphorylase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Dessanti, P. / Zhang, Y. / Allegrini, S. / Tozzi, M.G. / Sgarrella, F. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural basis of the substrate specificity of Bacillus cereus adenosine phosphorylase.
著者: Dessanti, P. / Zhang, Y. / Allegrini, S. / Tozzi, M.G. / Sgarrella, F. / Ealick, S.E.
履歴
登録2011年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2475
ポリマ－25,6991
非ポリマー5474
水3,729207
1
A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,48130
ポリマ－154,1966
非ポリマー3,28524
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+3/21
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+3/21
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+3/21
Buried area28220 Å2
ΔGint-274 kcal/mol
Surface area41630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.200, 122.200, 68.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-441-

HOH

21A-442-

HOH

31A-444-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase deoD-type / PNP


分子量: 25699.389 Da / 分子数: 1 / 断片: Adenosine phosphorylase / 変異: D204N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 遺伝子: deoD / プラスミド: pET5b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5EEL8, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.99 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1.1 - 1.25 M sodium citrate, pH 5.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. all: 58861 / Num. obs: 58861 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.219 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.4-1.457.10.4358061.1471100
1.45-1.517.10.29658461.1911100
1.51-1.587.10.20858461.1991100
1.58-1.667.20.14158421.0611100
1.66-1.767.20.10658941.0981100
1.76-1.97.20.07758741.151199.9
1.9-2.097.10.06859111.443199.8
2.09-2.397.10.0659371.617199.7
2.39-3.0270.04959591.242199.2
3.02-506.60.03159461.022194.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ECP

1ecp


解像度: 1.4→34.503 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / FOM work R set: 0.9374 / SU ML: 0.17 / σ(F): 1 / 位相誤差: 11.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1518 2851 4.96 %RANDOM
Rwork0.1371 ---
obs0.1378 57509 97.06 %-
all-58861 --
溶媒の処理減衰半径: 0.53 Å / VDWプローブ半径: 0.7 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.139 Å2 / ksol: 0.475 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.63 Å2 / Biso mean: 17.1275 Å2 / Biso min: 6.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3135 Å20 Å2-0 Å2
2--0.3135 Å2-0 Å2
3----0.6269 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→34.503 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1756 0 36 207 1999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092039
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2992785
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072333
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.575736
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.42410.22531270.18022570269793
1.4241-1.450.19651500.16912603275394
1.45-1.47790.17091470.15312620276795
1.4779-1.50810.161470.14062640278796
1.5081-1.54090.15091450.13522644278996
1.5409-1.57670.14611310.13292717284897
1.5767-1.61620.13961410.1262709285097
1.6162-1.65990.12881480.12042716286498
1.6599-1.70870.1191460.12182734288098
1.7087-1.76390.13031470.12172736288398
1.7639-1.82690.13571380.12272757289599
1.8269-1.90.14061420.12582761290399
1.9-1.98650.13221340.12042777291199
1.9865-2.09120.15091330.1242783291699
2.0912-2.22220.16441340.12312813294799
2.2222-2.39380.13711540.1252785293999
2.3938-2.63460.15321380.13442825296399
2.6346-3.01560.14111380.14122842298099
3.0156-3.79860.14491510.13692854300598
3.7986-34.51340.18151600.16712772293291
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2496-0.18160.00540.4148-0.1060.3264-0.0131-0.0484-0.06440.00860.04810.09890.0281-0.07310.01380.0825-0.02090.00580.08060.02280.102636.2818.155658.4686
20.0917-0.04060.10.2332-0.07320.05480.05280.0203-0.0783-0.09610.04770.00040.0940.0923-00.12490.00150.00390.0955-0.01270.093148.53828.657345.2074
30.1012-0.03290.05370.01130.0051-0.0010.0258-0.00150.0306-0.0237-0.0514-0.0587-0.0059-0.0301-00.0926-0.00390.00220.0759-0.00810.098355.072918.729950.9274
40.2515-0.0361-0.09520.0751-0.04980.1444-0.01080.0424-0.0513-0.00290.0587-0.02280.06320.02110.00260.1312-0.0021-0.00440.0706-0.00070.110456.68946.435453.5199
50.19250.04290.04580.0864-0.17070.34780.03870.1112-0.0133-0.0387-0.0569-0.01570.0289-0.011-0.00190.09770.01780.00380.0925-0.01330.077852.942517.585540.4453
60.49520.1479-0.0870.3635-0.05530.0843-0.01170.0971-0.048-0.06370.02490.0472-0.00820.03780.00050.1063-0.0067-0.00750.0914-0.00810.07648.385812.218347.12
70.1952-0.022-0.04650.10790.07270.0462-0.01350.1973-0.1864-0.1-0.17030.06280.0550.0579-0.01320.1466-0.01850.0040.09850.00380.125743.2151-0.685248.4433
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 2:80)A2 - 80
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 81:102)A81 - 102
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 103:119)A103 - 119
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 120:144)A120 - 144
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 145:181)A145 - 181
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 182:214)A182 - 214
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 215:234)A215 - 234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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