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- PDB-3ua4: Crystal Structure of Protein Arginine Methyltransferase PRMT5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ua4
タイトルCrystal Structure of Protein Arginine Methyltransferase PRMT5
要素Protein arginine N-methyltransferase 5
キーワードTRANSFERASE / TIM-barrel / Rossmann Fold / beta-barrel / symmetric arginine dimethylase / Symmetric dimethylation / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2A methyltransferase activity / response to odorant / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / transcription repressor complex ...histone H2A methyltransferase activity / response to odorant / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / transcription repressor complex / locomotory behavior / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / methylation / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase ...Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.005 Å
データ登録者Sun, L. / Wang, M. / Lv, Z. / Yang, N. / Liu, Y. / Bao, S. / Gong, W. / Xu, R.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural insights into protein arginine symmetric dimethylation by PRMT5
著者: Sun, L. / Wang, M. / Lv, Z. / Yang, N. / Liu, Y. / Bao, S. / Gong, W. / Xu, R.M.
履歴
登録2011年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Protein arginine N-methyltransferase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,5883
ポリマ－169,4952
非ポリマー921
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area54700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.560, 129.490, 149.719
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5


分子量: 84747.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: prmt-5 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46580, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.23 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100mM Tris, 9% PEG-5000MME, 5% Tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30.024 Å / Num. all: 39520 / Num. obs: 39417 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 43.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.487 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3868 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UA3

3ua3


解像度: 3.005→30.024 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7542 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2885 1817 4.62 %RANDOM
Rwork0.2319 ---
all0.2346 39347 --
obs0.2346 39347 99.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.523 Å2 / ksol: 0.292 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 297.9 Å2 / Biso mean: 99.3682 Å2 / Biso min: 2.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.8337 Å2-0 Å2-0 Å2
2---10.5949 Å20 Å2
3----11.2793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.005→30.024 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10192 0 6 147 10345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85814197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041803
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.683850
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0051-3.11240.39911730.34473575374896
3.1124-3.23690.33841830.289537243907100
3.2369-3.3840.35251770.273937213898100
3.384-3.56220.30091820.242737393921100
3.5622-3.7850.29471800.229837333913100
3.785-4.07660.28561820.219337663948100
4.0766-4.48560.26281820.199737493931100
4.4856-5.13190.25671840.193338013985100
5.1319-6.4550.27261860.21638224008100
6.455-30.02540.24941880.21543900408898
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.28780.3916-0.56826.9728-0.99090.3828-0.37320.43530.1176-2.29320.64610.5150.2241-0.107-0.29330.7806-0.3326-0.17570.22270.1464-0.023244.637939.494214.9524
23.3838-1.24690.28315.28-0.22680.3782-0.3604-0.3311-0.45090.06190.59042.5981-0.0357-0.1762-0.27660.00560.02460.10480.23040.46041.217.959815.30334.4384
32.4139-1.1991.04126.55710.1810.72080.07830.2969-0.3386-2.63190.25580.80270.08750.1746-0.3181.089-0.2217-0.28520.0979-0.03410.06642.6173-21.184115.8717
42.2748-0.4845-1.38554.04220.31221.2943-0.0664-0.31510.1539-1.50640.175-1.92160.17810.1369-0.07880.6559-0.06030.95780.096-0.15420.915575.28332.814917.7717
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 41:330)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and (resseq 358:734))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 41:330)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'B' and (resseq 358:734))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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