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万見
- PDB-3u9x: Covalent attachment of pyridoxal-phosphate derivatives to 14-3-3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u9x
タイトルCovalent attachment of pyridoxal-phosphate derivatives to 14-3-3 proteins
要素14-3-3 protein sigma
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / 14-3-3 / ADAPTER PROTEIN / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / N6-pyridoxal phosphate-L-lysine (PSI-MOD:128) / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Thiel, P. / Roeglin, L. / Kohlbacher, O. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Covalent attachment of pyridoxal-phosphate derivatives to 14-3-3 proteins.
著者: Roglin, L. / Thiel, P. / Kohlbacher, O. / Ottmann, C.
履歴
登録2011年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月16日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9777
ポリマ－26,7301
非ポリマー2476
水7,242402
1
A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,95414
ポリマ－53,4602
非ポリマー49412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area22200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.220, 112.140, 62.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-232-

MG

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26729.982 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HME1, NM_006142, SFN / プラスミド: PPROEX HTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA (DE3) / 参照: UniProt: P31947
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.095M HEPES Na, 26.6% PEG400, 0.1M Calcium chloride, 5% Glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年4月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: curved multilayer mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45.54 Å / Num. all: 26966 / Num. obs: 26966 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 22.755 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 35.76
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique allNum. unique obs% possible all
1.8-20.07716.03269667279705897
2-2.40.05931.39435138300827999.7
2.4-2.60.05943.031934424442444100
2.6-30.04949.262505031463146100
3-40.03861.712745334403440100
4-60.03754.28119711800180099.6
6-80.04625.2176845645698.7
8-100.04628.4562816716799.4
10-120.04128.2255727297.3
120.04527.5335210410488.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 28.82 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å45.54 Å
Translation2.5 Å45.54 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→45.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.1836 / WRfactor Rwork: 0.1272 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / FOM work R set: 0.903 / SU B: 3.97 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.2372 / SU Rfree: 0.1087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1881 1349 5 %RANDOM
Rwork0.1329 ---
all0.156 26966 --
obs0.1357 26966 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.16 Å2 / Biso mean: 17.6291 Å2 / Biso min: 3.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→45.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1814 0 11 402 2227
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222214
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5841.9983066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.1245.119335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.11625.268112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg1415449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4421516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021723
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1591.51320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82522182
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.863894
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4334.5828
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.8232214
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.4233417
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.39132131
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 90 -
Rwork0.173 1707 -
all-1797 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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