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万見
- PDB-3u8h: Functionally selective inhibition of Group IIA phospholipase A2 r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u8h
タイトルFunctionally selective inhibition of Group IIA phospholipase A2 reveals a role for vimentin in regulating arachidonic acid metabolism
要素Phospholipase A2, membrane associated
キーワードHYDROLASE / secreted phospholipase A2 / phospholipase A2 activity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of neutrophil activation / phosphatidylethanolamine metabolic process / phosphatidic acid metabolic process / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA / intestinal stem cell homeostasis ...regulation of neutrophil activation / phosphatidylethanolamine metabolic process / phosphatidic acid metabolic process / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA / intestinal stem cell homeostasis / phospholipase A2 activity / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / low-density lipoprotein particle remodeling / phospholipase A2 / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / calcium-dependent phospholipase A2 activity / Antimicrobial peptides / arachidonate secretion / lipid catabolic process / phospholipid metabolic process / negative regulation of T cell proliferation / secretory granule / phospholipid binding / positive regulation of inflammatory response / killing of cells of another organism / mitochondrial outer membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BHP / Phospholipase A2, membrane associated
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lee, L.K. / Bryant, K.J. / Bouveret, R. / Lei, P.-W. / Duff, A.P. / Harrop, S.J. / Huang, E.P. / Harvey, R.P. / Gelb, M.H. / Gray, P.P. ...Lee, L.K. / Bryant, K.J. / Bouveret, R. / Lei, P.-W. / Duff, A.P. / Harrop, S.J. / Huang, E.P. / Harvey, R.P. / Gelb, M.H. / Gray, P.P. / Curmi, P.M. / Cunningham, A.M. / Church, W.B. / Scott, K.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Selective Inhibition of Human Group IIA-secreted Phospholipase A2 (hGIIA) Signaling Reveals Arachidonic Acid Metabolism Is Associated with Colocalization of hGIIA to Vimentin in Rheumatoid Synoviocytes.
著者: Lee, L.K. / Bryant, K.J. / Bouveret, R. / Lei, P.W. / Duff, A.P. / Harrop, S.J. / Huang, E.P. / Harvey, R.P. / Gelb, M.H. / Gray, P.P. / Curmi, P.M. / Cunningham, A.M. / Church, W.B. / Scott, K.F.
履歴
登録2011年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2, membrane associated
B: Phospholipase A2, membrane associated
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,16712
ポリマ－27,8902
非ポリマー1,27710
水1,802100
1
A: Phospholipase A2, membrane associated
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5846
ポリマ－13,9451
非ポリマー6395
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phospholipase A2, membrane associated
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5846
ポリマ－13,9451
非ポリマー6395
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area12660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.792, 74.792, 49.926
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 124 / Label seq-ID: 1 - 124

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2, membrane associated / GIIC sPLA2 / Group IIA phospholipase A2 / Non-pancreatic secretory phospholipase A2 / NPS-PLA2 / ...GIIC sPLA2 / Group IIA phospholipase A2 / Non-pancreatic secretory phospholipase A2 / NPS-PLA2 / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase 2A


分子量: 13945.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G2A, PLA2B, PLA2L, RASF-A
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P14555, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-BHP / (S)-5-(4-BENZYLOXY-PHENYL)-4-(7-PHENYL-HEPTANOYLAMINO)-PENTANOIC ACID


分子量: 487.630 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H37NO4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M Tris HCl pH 7.4, 10 mM CaCl2, 0.5 mM Beta-octyl glucoside and 4 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 1-BM-C / 波長: 0.9002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月29日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→29.932 Å / Num. all: 13899 / Num. obs: 13593 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→24.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 13.082 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.214 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 684 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.1937 13591 97.76 %-
all-13591 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.23 Å2 / Biso mean: 39.83 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.12 Å2-1.56 Å2-0 Å2
2---3.12 Å2-0 Å2
3---4.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1926 0 80 100 2106
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212047
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021469
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1031.9742749
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77333517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6465252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.81222.13589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.6715336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.761518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02475
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7441.51231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2171.5515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35421956
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5743816
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8594.5790
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1640 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.240.5
MEDIUM THERMAL0.32
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 43 -
Rwork0.291 989 -
all-1032 -
obs--97.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4332-0.11170.55371.50040.6011.50630.2575-0.2015-0.2793-0.0581-0.1233-0.01670.11680.025-0.13430.08360.04290.00190.10220.02910.142118.8698-13.5943-12.3072
25.7537-0.56710.19981.8928-0.2532.29110.16650.45990.3267-0.3304-0.1323-0.0444-0.02460.1023-0.03420.10680.06510.00680.09220.04490.080817.9439-7.5464-20.5648
35.4847-0.36480.61431.3744-0.20031.95220.07240.18930.1392-0.15080.0098-0.1327-0.02170.4063-0.08230.09870.03680.02810.17760.03280.110134.2206-11.0168-10.8398
43.0361-3.9271-0.23356.3939-0.52920.76340.2321-0.12130.0068-0.4749-0.0490.24170.0258-0.0378-0.18310.07760.0522-0.04630.1851-0.00370.096116.0513-11.99652.4529
53.2909-2.89040.29874.9455-0.2042.2789-0.0973-0.52870.15370.26080.1498-0.2185-0.1076-0.0161-0.05260.03730.0158-0.03010.1717-0.0320.070521.8273-9.865510.7062
62.718-1.4330.94846.0697-0.72084.1096-0.04340.01580.13250.01490.2403-0.1764-0.3204-0.1264-0.19690.08770.0827-0.01080.1325-0.05640.132410.79012.46620.9841
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 31
2X-RAY DIFFRACTION2A32 - 104
3X-RAY DIFFRACTION3A105 - 124
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 31
5X-RAY DIFFRACTION5B32 - 104
6X-RAY DIFFRACTION6B105 - 124

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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