[日本語] English
万見
- PDB-3u5o: Crystal structure of the complex of TRIM33 PHD-Bromo and H3(1-22)... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u5o
タイトルCrystal structure of the complex of TRIM33 PHD-Bromo and H3(1-22)K9me3K14acK18ac histone peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
  • Histone H3.1
キーワードTRANSCRIPTION / TRIM33 / PHD / Bromodomain / TGF-beta / epigenetics / histone / methylation / K9me3 / K14ac / K18ac
機能・相同性
機能・相同性情報


co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling ...co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RING-type E3 ubiquitin transferase / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ubiquitin-protein transferase activity / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / protein ubiquitination / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. ...B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone H3 signature 2. / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wang, Z. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: A poised chromatin platform for TGF-beta access to master regulators
著者: Xi, Q. / Wang, Z. / Zaromytidou, A.I. / Zhang, X.H. / Chow-Tsang, L.F. / Liu, J.X. / Kim, H. / Barlas, A. / Manova-Todorova, K. / Kaartinen, V. / Studer, L. / Mark, W. / Patel, D.J. / Massague, J.
履歴
登録2011年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
E: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
F: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
G: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
H: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
I: Histone H3.1
J: Histone H3.1
K: Histone H3.1
L: Histone H3.1
M: Histone H3.1
N: Histone H3.1
O: Histone H3.1
P: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,58432
ポリマ－210,53716
非ポリマー1,04716
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
I: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11900 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
J: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11770 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
K: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12430 Å2
手法PISA
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
L: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11510 Å2
手法PISA
5
E: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
M: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11760 Å2
手法PISA
6
F: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
N: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11840 Å2
手法PISA
7
G: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
O: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
8
H: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
P: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4484
ポリマ－26,3172
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.639, 63.650, 125.195
Angle α, β, γ (deg.)90.05, 89.98, 89.93
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33 / Ectodermin homolog / RET-fused gene 7 protein / Protein Rfg7 / Transcription intermediary factor 1- ...Ectodermin homolog / RET-fused gene 7 protein / Protein Rfg7 / Transcription intermediary factor 1-gamma / TIF1-gamma / Tripartite motif-containing protein 33


分子量: 23830.262 Da / 分子数: 8 / 断片: The PHD and Bromo domain of TRIM33 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM33, KIAA1113, RFG7, TIF1G / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9UPN9, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H3.1 / Histone H3


分子量: 2486.892 Da / 分子数: 8
断片: N-terminal histone H3 peptide containing trimethylated K9, acetylated K14 and K18, UNP residues 2-23
由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M sodium citrate and 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 197 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月11日
放射モノクロメーター: SI mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 52739 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 54.1 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 39.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 5307 / Rsym value: 0.582 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O33

3o33


解像度: 2.7→28.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 35.428 / SU ML: 0.348 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.415 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27972 1932 3.8 %RANDOM
Rwork0.20456 ---
obs0.20748 48277 93.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 96.953 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.05 Å2-0.38 Å2-0.05 Å2
2---1.01 Å2-0.39 Å2
3---2.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→28.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13506 0 16 0 13522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0213795
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7291.97518616
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.65251644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.02824.517642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.44152436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8771572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.22022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02110336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 102 -
Rwork0.249 2867 -
obs--74.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.46660.37740.55152.96152.63915.58030.1770.31680.3307-0.417-0.50250.4703-1.009-0.36190.32550.57180.168-0.07790.26170.0910.32312.431-14.985-10.82
21.35980.1441-0.13062.26211.87624.43330.2265-0.43290.00840.206-0.09290.00270.28010.5013-0.13350.3614-0.04640.08450.29260.06230.1481-19.022-37.6620.314
33.25110.0926-2.42431.36160.15755.8488-0.50120.4879-0.5249-0.28030.1780.24130.3314-1.06320.32320.2098-0.0925-0.07710.4927-0.09020.28669.147-23.50920.42
42.720.3804-2.38471.5225-0.30335.0429-0.4974-0.3784-0.44550.33190.1833-0.34670.31110.9110.3140.2750.1564-0.08550.52530.10340.3475-20.3248.10126.142
53.45790.41433.08361.22790.49595.6995-0.5208-0.50820.51590.3090.15650.2602-0.3452-1.06060.36430.25870.17140.06790.5158-0.07960.3044-22.394-39.936-36.861
63.0667-0.2232.69561.554-0.34135.6573-0.48230.47690.5221-0.30070.1658-0.342-0.36130.98210.31650.2223-0.09190.07520.48340.10490.290810.91-8.137-42.05
71.56750.3275-0.27672.9897-2.19515.55960.1410.2383-0.3173-0.4062-0.4206-0.51331.05880.37020.27970.52730.1810.0930.1976-0.05990.308317.761-16.72251.742
81.6376-0.17550.51643.7252-3.0496.04130.1953-0.34070.33950.4565-0.5829-0.4546-0.97160.33080.38760.517-0.1041-0.07990.2072-0.0730.3011-14.073-47.10456.933
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A883 - 1087
2X-RAY DIFFRACTION2H883 - 1087
3X-RAY DIFFRACTION3B883 - 1087
4X-RAY DIFFRACTION4C883 - 1087
5X-RAY DIFFRACTION5D883 - 1087
6X-RAY DIFFRACTION6E883 - 1087
7X-RAY DIFFRACTION7F883 - 1087
8X-RAY DIFFRACTION8G883 - 1087

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る