[日本語] English
万見
- PDB-3u4z: Crystal Structure of the Tetrahymena telomerase processivity fact... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u4z
タイトルCrystal Structure of the Tetrahymena telomerase processivity factor Teb1 OB-B
要素Telomerase-associated protein 82
キーワードDNA BINDING PROTEIN / tetrahymena / telomerase / Teb1 / processivity factor
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomere maintenance via telomerase / chromosome, telomeric region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zeng, Z. / Huang, J. / Yang, Y. / Lei, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for Tetrahymena telomerase processivity factor Teb1 binding to single-stranded telomeric-repeat DNA.
著者: Zeng, Z. / Min, B. / Huang, J. / Hong, K. / Yang, Y. / Collins, K. / Lei, M.
履歴
登録2011年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Telomerase-associated protein 82
B: Telomerase-associated protein 82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0372
ポリマ－26,0372
非ポリマー00
水82946
1
A: Telomerase-associated protein 82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0191
ポリマ－13,0191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Telomerase-associated protein 82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0191
ポリマ－13,0191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Telomerase-associated protein 82

B: Telomerase-associated protein 82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0372
ポリマ－26,0372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.551, 65.841, 57.845
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.010, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Telomerase-associated protein 82


分子量: 13018.720 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 375-483 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
遺伝子: TAP82 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D2CVN6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 3.6 M Na-Formate, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 10731 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.52 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.342.80.2624270.953174.5
2.34-2.382.80.2494321.162177.7
2.38-2.432.90.2274470.938179.8
2.43-2.4830.234880.951182.2
2.48-2.533.20.2074731.024188.2
2.53-2.593.20.2265510.997194.5
2.59-2.663.30.1915421.063191.4
2.66-2.733.60.1795341.023196.6
2.73-2.813.70.1565621.209199.3
2.81-2.93.70.1385801.046197.5
2.9-33.90.1175521.284199.8
3-3.123.80.1015871.412199.7
3.12-3.263.80.0875511.753198.4
3.26-3.443.80.075771.72199.1
3.44-3.653.80.0635631.994198.9
3.65-3.933.70.0575672.199198.8
3.93-4.333.70.0545672.462197.9
4.33-4.963.80.0435752.217199.1
4.96-6.243.80.0435721.87198.8
6.24-1003.60.0335841.718196.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→28.592 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7632 / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2663 1102 10.3 %
Rwork0.2199 --
obs0.2249 10695 93.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.702 Å2 / ksol: 0.417 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 81.28 Å2 / Biso mean: 33.0332 Å2 / Biso min: 11.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.6365 Å20 Å20.1412 Å2
2--10.1755 Å20 Å2
3----3.5389 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.592 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1834 0 0 46 1880
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061866
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.992520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6704
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.40470.33451090.2643979108877
2.4047-2.53140.4051090.27461069117884
2.5314-2.68990.31711270.27841221134893
2.6899-2.89740.32391640.26321245140998
2.8974-3.18860.2651390.23051262140199
3.1886-3.64920.25661310.21941294142599
3.6492-4.59450.21471700.17461236140699
4.5945-28.59380.24691530.19661287144098

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る