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- PDB-3u2i: X-ray crystal structure of human Transthyretin at room temperature -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u2i
タイトルX-ray crystal structure of human Transthyretin at room temperature
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / transporter / Thyroxine Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Mizuguchi, M. / Nabeshima, Y. / Kusaka, K. / Yamada, T. / Hosoya, T. / Ohhara, T. / Kurihara, K. / Tomoyori, K. / Tanaka, I. / Niimura, N.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Hydrogen-bond network and pH sensitivity in transthyretin: Neutron crystal structure of human transthyretin
著者: Yokoyama, T. / Mizuguchi, M. / Nabeshima, Y. / Kusaka, K. / Yamada, T. / Hosoya, T. / Ohhara, T. / Kurihara, K. / Tomoyori, K. / Tanaka, I. / Niimura, N.
履歴
登録2011年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7852
ポリマ－25,7852
非ポリマー00
水1,51384
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5704
ポリマ－51,5704
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area19420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.431, 86.368, 65.716
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-144-

HOH

21B-134-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 12892.449 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR / プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M-15 / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 2.0M tri-ammonium citrate(pD7.4), 0.4M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年9月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 26488 / Num. obs: 26473 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.573 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
dip2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ROX

2rox


解像度: 1.7→38.801 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.85 / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 21.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2392 1337 5.05 %RANDOM
Rwork0.1947 ---
obs0.1969 26473 94.73 %-
all-26488 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.23 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 82.18 Å2 / Biso mean: 22.512 Å2 / Biso min: 7.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4692 Å2-0 Å20 Å2
2---1.9504 Å2-0 Å2
3---1.4812 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→38.801 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1775 0 0 84 1859
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0292480
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07283
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005314
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.092638
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6996-1.76030.63091240.55952314243889
1.7603-1.83080.36741440.36062396254092
1.8308-1.91410.3491350.25122443257894
1.9141-2.0150.23421360.222489262595
2.015-2.14130.22971190.19782511263096
2.1413-2.30660.2421210.18332555267696
2.3066-2.53870.22671500.17582544269496
2.5387-2.90590.22071460.18092584273097
2.9059-3.66070.22791310.16332635276698
3.6607-38.81150.17341310.15542665279694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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