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万見
- PDB-3u21: Crystal structure of a Fragment of Nuclear factor related to kapp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u21
タイトルCrystal structure of a Fragment of Nuclear factor related to kappa-B-binding protein (residues 370-495) (NFRKB) from Homo sapiens at 2.18 A resolution
要素Nuclear factor related to kappa-B-binding protein
キーワードTranscription regulation / DNA BINDING / DNA/RNA-binding 3-helical bundle / winged-HTH domain / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / DNA BINDING PROTEIN / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / Ino80 complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / DNA Damage Recognition in GG-NER ...regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / Ino80 complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / UCH proteinases / protease binding / DNA recombination / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
NFRKB winged helix-like domain / Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor related to kappa-B-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structure of a Novel Winged-Helix Like Domain from Human NFRKB Protein.
著者: Kumar, A. / Mocklinghoff, S. / Yumoto, F. / Jaroszewski, L. / Farr, C.L. / Grzechnik, A. / Nguyen, P. / Weichenberger, C.X. / Chiu, H.J. / Klock, H.E. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / ...著者: Kumar, A. / Mocklinghoff, S. / Yumoto, F. / Jaroszewski, L. / Farr, C.L. / Grzechnik, A. / Nguyen, P. / Weichenberger, C.X. / Chiu, H.J. / Klock, H.E. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Conklin, B.R. / Fletterick, R.J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2011年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear factor related to kappa-B-binding protein
B: Nuclear factor related to kappa-B-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0313
ポリマ－29,0082
非ポリマー231
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.942, 60.942, 130.839
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A372 - 437
2114B372 - 437
1214A445 - 483
2214B445 - 483
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / DNA-binding protein R kappa-B / INO80 complex subunit G


分子量: 14504.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC063280, INO80G, NFRKB / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6P4R8
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. THIS CONSTRUCT (RESIDUES 370-495) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG ...1. THIS CONSTRUCT (RESIDUES 370-495) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. RESIDUE NUMBERING IS BASED ON ISOFORM 1 OF UNIPROTKB ID Q6P4R8. 2. THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.09M HEPES pH 7.5, 10% glycerol, 1.26M tri-sodium citrate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97936,0.97915
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月22日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979361
30.979151
反射解像度: 2.18→35.466 Å / Num. obs: 13560 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 41.259 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 20.78
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.18-2.260.7962.49710136099.9
2.26-2.350.6243.19264129899.8
2.35-2.450.5063.889391247100
2.45-2.580.3655.394881332100
2.58-2.750.2487.9100061409100
2.75-2.960.15212.293681322100
2.96-3.250.10118.193001316100
3.25-3.720.04735.29515136999.9
3.72-4.680.02953.29606140799.9
4.680.02458.99421150098.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
REFMAC5.6.0116精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.18→35.466 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 12.518 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.222
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. SODIUM ION (NA) FROM CRYSTALLIZATION CONDITION WAS MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2695 662 4.9 %RANDOM
Rwork0.2305 ---
obs0.2324 13504 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.07 Å2 / Biso mean: 46.2329 Å2 / Biso min: 25.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→35.466 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1732 0 1 25 1758
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221780
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021163
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2521.9782425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86632861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4825214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.30826.10477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.03715.133301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.053152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_it2.7823.8951780
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other0.4783.9171163
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_it4.1768.6432424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_others2.4488.8252861
X-RAY DIFFRACTIONr_torsion_it6.82417.777594
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1360 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.230.5
MEDIUM THERMAL2.312
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.236 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 40 -
Rwork0.252 809 -
all-849 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.06350.6754-0.20695.42840.17364.0382-0.09250.03210.1089-0.05770.1532-0.2375-0.35290.0032-0.06070.104-0.0072-0.01810.0908-0.01910.0861.03845.34153.345
23.08640.5889-0.53432.0962-0.38844.42760.0515-0.2075-0.05910.01710.10510.14580.0318-0.504-0.15660.09910.0091-0.03050.16360.04870.050948.69130.99275.432
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A372 - 462
2X-RAY DIFFRACTION1A466 - 483
3X-RAY DIFFRACTION2B370 - 461
4X-RAY DIFFRACTION2B464 - 483

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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