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- PDB-3u1x: Crystal structure of a putative glycosyl hydrolase (BDI_1869) fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u1x
タイトルCrystal structure of a putative glycosyl hydrolase (BDI_1869) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.70 A resolution
要素putative glycosyl hydrolase
キーワードHYDROLASE / glycosyl hydrolysis / carbohydrate metabolism / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性3-keto-disaccharide hydrolase / 3-keto-disaccharide hydrolase / Exo-inulinase; domain 1 / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / TRIETHYLENE GLYCOL / DUF1080 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative glycosyl hydrolase (BDI_1869) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative glycosyl hydrolase
B: putative glycosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4954
ポリマ－54,1952
非ポリマー3002
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area20350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.690, 41.214, 77.324
Angle α, β, γ (deg.)92.980, 91.640, 117.970
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A30 - 257
2115B30 - 257

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要素

#1: タンパク質 putative glycosyl hydrolase


分子量: 27097.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / 遺伝子: BDI_1869 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6LD40
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 24-258 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M MES pH 6, 30% polyethylene glycol 6000, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97907
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月5日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→27.459 Å / Num. obs: 44063 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 18.403 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.7-1.760.5211.5815094764483
1.76-1.830.3832.217087857093.7
1.83-1.910.268316765839794
1.91-2.020.1744.618958950393.7
2.02-2.140.1196.616651834494.6
2.14-2.310.088917887895994.5
2.31-2.540.0711.217284866695
2.54-2.90.04815.617147859394.6
2.9-3.660.02426.517616883594.3
3.660.0173817565880294.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→27.459 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / SU B: 4.299 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.108
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. PEG (PGE) MODELED ARE PRESENT IN CRYO CONDITION. 4. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1967 2234 5.1 %RANDOM
Rwork0.1578 ---
obs0.1597 44063 95.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.68 Å2 / Biso mean: 22.8359 Å2 / Biso min: 7.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å2-0.03 Å2-0.31 Å2
2--0.39 Å20.04 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27.459 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3581 0 20 431 4032
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223762
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022557
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3461.9275094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86436229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3115452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.13425.492193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.98715624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.959154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2490
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02786
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_it2.853.3623762
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other0.6213.4812557
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_it4.3326.125086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_others2.6126.5216229
X-RAY DIFFRACTIONr_torsion_it7.59913.3251273
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1258MEDIUM POSITIONAL0.270.5
1675LOOSE POSITIONAL0.485
1258MEDIUM THERMAL3.372
1675LOOSE THERMAL3.8310
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 169 -
Rwork0.245 2633 -
all-2802 -
obs--81.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47850.0432-0.01480.20870.05880.2557-0.0059-0.0289-0.0297-0.00280.00660.0030.0160.0126-0.00060.0178-0.0021-0.00770.0039-0.00070.02512.7329-0.890753.2845
20.95730.26740.05260.4442-0.25751.0668-0.0077-0.0615-0.05250.04190.0007-0.00970.0290.01680.0070.03560.01370.00050.0306-0.00510.0181-11.9598-6.141990.0584
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 258
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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