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万見
- PDB-3tz3: Crystal Structure of the humanized carboxyltransferase domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tz3
タイトルCrystal Structure of the humanized carboxyltransferase domain of yeast Acetyl-coA caroxylase in complex with compound 2
要素Acetyl-CoA carboxylase
キーワードLIGASE / carboxyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process ...Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / fatty acid biosynthetic process / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B36 / Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Rajamohan, F. / Marr, E. / Reyes, A. / Landro, J.A. / Anderson, M.D. / Corbett, J.W. / Dirico, K.J. / Harwood, J.H. / Tu, M. / Vajdos, F.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure-guided Inhibitor Design for Human Acetyl-coenzyme A Carboxylase by Interspecies Active Site Conversion.
著者: Rajamohan, F. / Marr, E. / Reyes, A.R. / Landro, J.A. / Anderson, M.D. / Corbett, J.W. / Dirico, K.J. / Harwood, J.H. / Tu, M. / Vajdos, F.F.
履歴
登録2011年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase
B: Acetyl-CoA carboxylase
C: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,9966
ポリマ－261,6633
非ポリマー1,3343
水15,457858
1
A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,3314
ポリマ－174,4422
非ポリマー8892
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area12830 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area56520 Å2
手法PISA
2
B: Acetyl-CoA carboxylase
C: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,3314
ポリマ－174,4422
非ポリマー8892
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12360 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area54830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)246.850, 123.370, 145.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.410, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase / ACC / Fatty acid synthetase 3 / mRNA transport-defective protein 7 / Biotin carboxylase


分子量: 87220.844 Da / 分子数: 3 / 断片: Carboxyltransferase domain, UNP residues 1476-2233
変異: E1919Q,P1920A,H1925F,P1760S,I1762L,M1765V,Q2028E,M2030T,G2032E
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ACC1, ABP2, FAS3, MTR7, YNR016C, N3175 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q00955, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-B36 / 6-{[1-(anthracen-9-ylcarbonyl)piperidin-4-yl]methyl}-2-methylquinoline / Anthracen-9-yl-[4-(2-methyl-quinolin-6-ylmethyl)-piperidin-1-yl]-methanon


分子量: 444.567 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H28N2O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 858 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM NaCitrate, 12%(w/v) PEG8000, 150 mM LiSO4, 7.5% (v/v) glycerol, pH 5.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→44.75 Å / Num. all: 110128 / Num. obs: 110128 / % possible obs: 100 % / Biso Wilson estimate: 82.77 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB_ENTRY 1W2X

1w2x


解像度: 2.7→44.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9416 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9191 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.65 / SU R Cruickshank DPI: 0.374 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2378 10911 9.91 %RANDOM
Rwork0.2061 ---
obs0.2093 110128 92.44 %-
原子変位パラメータBiso max: 218 Å2 / Biso mean: 72.869 Å2 / Biso min: 19.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.188 Å20 Å2-0.5562 Å2
2---3.9428 Å20 Å2
3----1.2452 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.421 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→44.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16444 0 102 858 17404
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5918SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes456HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2470HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it16913HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2149SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact20313SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d16913HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg22912HARMONIC21.18
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.75
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2641 743 9.26 %
Rwork0.2304 7281 -
all0.2336 8024 -
obs--92.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.97340.0260.11250.56650.12041.0075-0.0353-0.03530.15770.04410.03930.0732-0.1461-0.0662-0.004-0.33520.0349-0.0381-0.10570.0198-0.3794-12.846334.10683.7495
20.81850.03610.02941.01290.03061.19030.0253-0.03390.0218-0.0369-0.0244-0.2025-0.05440.2629-0.0009-0.3562-0.01250.0012-0.11570.023-0.4776-44.6098-4.7374-37.5116
30.94030.056-0.27310.96560.00181.4911-0.00620.0736-0.2012-0.1614-0.0134-0.01760.22740.05240.0196-0.26540.0041-0.0238-0.2245-0.0141-0.4801-60.0638-25.2262-45.3307
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1480 - 2193
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1480 - 2191
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1494 - 2191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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