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- PDB-3tvt: Structural basis for Discs Large interaction with Pins -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tvt
タイトルStructural basis for Discs Large interaction with Pins
要素
  • Disks large 1 tumor suppressor protein
  • Partner of Inscuteable
キーワードANTITUMOR PROTEIN/PROTEIN BINDING / Dlg / Src-homology-3 / Guanylate kinase / Phosphorylation-dependent / Cell membrane / ANTITUMOR PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth septate junction / positive phototaxis / RHO GTPases activate CIT / Neurexins and neuroligins / establishment or maintenance of polarity of larval imaginal disc epithelium / negative regulation of imaginal disc growth / cell fate commitment involved in pattern specification / type I terminal bouton / septate junction / septate junction assembly ...smooth septate junction / positive phototaxis / RHO GTPases activate CIT / Neurexins and neuroligins / establishment or maintenance of polarity of larval imaginal disc epithelium / negative regulation of imaginal disc growth / cell fate commitment involved in pattern specification / type I terminal bouton / septate junction / septate junction assembly / G alpha (i) signalling events / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / morphogenesis of follicular epithelium / type Ib terminal bouton / subsynaptic reticulum / Synaptic adhesion-like molecules / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / morphogenesis of larval imaginal disc epithelium / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / gravitaxis / tricellular tight junction / anterior/posterior axis specification, follicular epithelium / pole plasm protein localization / establishment of spindle orientation / negative regulation of peptidoglycan recognition protein signaling pathway / basal protein localization / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / dorsal closure / follicle cell of egg chamber development / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / male courtship behavior / asymmetric cell division / guanylate kinase activity / asymmetric neuroblast division / morphogenesis of a polarized epithelium / epithelial structure maintenance / receptor localization to synapse / behavioral response to ethanol / apical cortex / leading edge membrane / apicolateral plasma membrane / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / synaptic assembly at neuromuscular junction / GDP-dissociation inhibitor activity / mating behavior / cell fate specification / receptor clustering / locomotor rhythm / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / lateral plasma membrane / neuroblast proliferation / G-protein alpha-subunit binding / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / terminal bouton / cell-cell adhesion / nervous system development / cell cortex / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / protein domain specific binding / synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / GoLoco motif / L27-1 / GoLoco motif / L27_1 / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 ...: / GoLoco motif / L27-1 / GoLoco motif / L27_1 / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Tetratricopeptide repeat / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / SH3 Domains / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large 1 tumor suppressor protein / Partner of Inscuteable / LD33695p
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Johnston, C.A. / Doe, C.Q. / Prehoda, K.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for Discs Large interaction with Pins
著者: Johnston, C.A. / Doe, C.Q. / Prehoda, K.E.
履歴
登録2011年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large 1 tumor suppressor protein
B: Partner of Inscuteable


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5862
ポリマ－39,5862
非ポリマー00
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.604, 94.546, 83.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Disks large 1 tumor suppressor protein


分子量: 33849.078 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: dlg1, l(1)dlg1, CG1725 / プラスミド: pBH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31007
#2: タンパク質・ペプチド Partner of Inscuteable / Pins


分子量: 5737.344 Da / 分子数: 1 / 断片: linker domain (UNP residues 411-460) / Mutation: S436D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: raps, pins, CG5692 / プラスミド: pBH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NH88, UniProt: Q9VB22*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DISCS LARGE FRAGMENT COMPRISES SH3 DOMAIN (UNP RESIDUES 618-698) AND GUANYLATE KINASE-LIKE DOMAIN ...DISCS LARGE FRAGMENT COMPRISES SH3 DOMAIN (UNP RESIDUES 618-698) AND GUANYLATE KINASE-LIKE DOMAIN (UNP RESIDUES 762-970) WITH RESIDUES 699-761 DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.26 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2M NaCl, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月18日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 47972 / Num. obs: 45138 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 23.74 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 55.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→31.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.779 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24545 2400 5 %RANDOM
Rwork0.22016 ---
obs0.22141 45138 99.07 %-
all-47972 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.25 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→31.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2200 0 0 234 2434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222247
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7521.9563032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6615264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.0623.451113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.8315408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8811521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1241.51341
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.03522178
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.143906
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.084.5854
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.644 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 153 -
Rwork0.316 3102 -
obs--93.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.05072.60030.52655.07822.29831.45350.2109-0.2725-0.12990.0328-0.3118-0.10480.0026-0.21770.10080.1126-0.0886-0.01450.1223-0.04390.108628.630924.1232-1.6018
21.41110.08480.80910.42580.0581.45750.00690.04110.0864-0.0449-0.0074-0.08090.04170.2080.00050.0297-0.00310.02160.0415-0.01090.041517.55044.2467-18.1065
36.15412.9281-0.62699.297-2.83093.82820.22480.1699-0.7343-0.2256-0.389-0.63340.25530.85070.16420.07970.0393-0.03360.25410.00980.120817.9085-0.028-30.4665
432.9062-21.9124-21.402117.86715.940517.31260.2683-0.55121.71690.27520.0103-0.0439-1.45760.0074-0.27860.9913-0.0108-0.0410.29880.00330.606813.925817.4902-28.1459
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A602 - 779
2X-RAY DIFFRACTION2A780 - 971
3X-RAY DIFFRACTION3B434 - 442
4X-RAY DIFFRACTION4B443 - 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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