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- PDB-3tuj: Inward facing conformations of the MetNI methionine ABC transport... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tuj
タイトルInward facing conformations of the MetNI methionine ABC transporter: DM crystal form
要素
  • D-methionine transport system permease protein metI
  • Methionine import ATP-binding protein MetN
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / ABC-TRANSPORTER / TYPE I ABC TYPE IMPORTER / METHIONINE UPTAKE TRANSPORTER / MEMBRANE PROTEIN / AMINO-ACID TRANSPORT / ATP-BINDING / HYDROLASE / INNER MEMBRANE / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


L-methionine transmembrane transporter activity / methionine-importing ABC transporter complex / methionine import across plasma membrane / ABC-type methionine transporter / ABC-type D-methionine transporter activity / D-methionine transmembrane transport / methionine transport / Gram-negative-bacterium-type cell wall / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...L-methionine transmembrane transporter activity / methionine-importing ABC transporter complex / methionine import across plasma membrane / ABC-type methionine transporter / ABC-type D-methionine transporter activity / D-methionine transmembrane transport / methionine transport / Gram-negative-bacterium-type cell wall / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter, methionine import, ATP-binding protein MetN, proteobacteria / NIL domain / : / NIL domain / Methionine import ATP-binding protein metN family profile. / NIL / Methionine import ATP-binding protein MetN, ATP-binding domain / : / MetI-like fold / MetI-like ...ABC transporter, methionine import, ATP-binding protein MetN, proteobacteria / NIL domain / : / NIL domain / Methionine import ATP-binding protein metN family profile. / NIL / Methionine import ATP-binding protein MetN, ATP-binding domain / : / MetI-like fold / MetI-like / ACT domain / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / ACT-like domain / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine import ATP-binding protein MetN / D-methionine transport system permease protein MetI
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Johnson, E. / Nguyen, P. / Rees, D.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Inward facing conformations of the MetNI methionine ABC transporter: Implications for the mechanism of transinhibition.
著者: Johnson, E. / Nguyen, P.T. / Yeates, T.O. / Rees, D.C.
履歴
登録2011年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-methionine transport system permease protein metI
B: D-methionine transport system permease protein metI
C: Methionine import ATP-binding protein MetN
D: Methionine import ATP-binding protein MetN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,4484
ポリマ－129,4484
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9230 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area50580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.750, 164.130, 212.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 D-methionine transport system permease protein metI


分子量: 23738.896 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b0198, JW0194, metI, yaeE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21* / 参照: UniProt: P31547
#2: タンパク質 Methionine import ATP-binding protein MetN


分子量: 40985.348 Da / 分子数: 2 / Mutation: E166Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: abc, b0199, JW0195, metN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21*
参照: UniProt: P30750, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.5mM TCEP, 0.1M sodium chloride, 0.1M magnesium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5, 33% v/v polyethylene glycol 400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97901 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月15日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97901 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 16.5 % / Av σ(I) over netI: 4.5 / 数: 427428 / Rsym value: 0.11 / D res high: 3.85 Å / D res low: 129.791 Å / Num. obs: 25904 / % possible obs: 99.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
12.1719.8577.210.0430.04314.6
8.6112.1710010.0460.04615.3
7.038.6110010.0610.06115.9
6.097.0310010.1290.12916.4
5.446.0910010.220.2216.6
4.975.4410010.2780.27816.7
4.64.9710010.310.3116.7
4.34.610010.4590.45916.7
4.064.310010.9710.97116.8
3.854.0610012.0512.05116.8
反射解像度: 3.85→129.791 Å / Num. all: 25904 / Num. obs: 25904 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.5 % / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.021 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.85-4.0616.80.46318137610.02051100
4.06-4.316.80.86015335800.971100
4.3-4.616.71.65600133440.459100
4.6-4.9716.72.45241831330.31100
4.97-5.4416.72.64824928910.278100
5.44-6.0916.63.34348526200.22100
6.09-7.0316.45.53837023360.129100
7.03-8.6115.99.83175119960.061100
8.61-12.1715.312.22378515570.046100
12.17-19.85214.613.6100356860.04377.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
PHASEREP/MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4→19.852 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7853 / SU ML: 1.64 / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 28.21 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2953 1664 7.35 %random
Rwork0.2593 ---
obs0.2618 22647 98.05 %-
all-23097 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 93.535 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 317.95 Å2 / Biso mean: 190.6678 Å2 / Biso min: 107.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.197 Å2-0 Å2-0 Å2
2---5.0594 Å2-0 Å2
3----0.1376 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→19.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8559 0 0 0 8559
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138705
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28811837
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661447
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5533181
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4-4.11670.39131240.3481354147879
4.1167-4.24830.39551510.36011704185598
4.2483-4.39860.32981510.336117531904100
4.3986-4.57260.32921470.289217781925100
4.5726-4.7780.31561230.257117531876100
4.778-5.0260.31291240.254217931917100
5.026-5.33520.31451540.278417711925100
5.3352-5.73790.34231260.292718011927100
5.7379-6.29850.26741540.282817581912100
6.2985-7.1720.31191440.267817961940100
7.172-8.89840.20881250.191518361961100
8.8984-19.85180.27711410.235618862027100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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