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- PDB-3tud: Crystal structure of SYK kinase domain with N-(4-methyl-3-(8-meth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tud
タイトルCrystal structure of SYK kinase domain with N-(4-methyl-3-(8-methyl-7-oxo-2-(phenylamino)-7,8-dihydropyrido[2,3-d]pyrimidin-6-yl)phenyl)-3-(trifluoromethyl)benzamide
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / regulation of platelet aggregation / Toll-like receptor binding / serotonin secretion by platelet ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / regulation of platelet aggregation / Toll-like receptor binding / serotonin secretion by platelet / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / leukocyte activation involved in immune response / neutrophil activation involved in immune response / lymph vessel development / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of mast cell degranulation / positive regulation of mast cell cytokine production / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / : / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / regulation of phagocytosis / leukotriene biosynthetic process / interleukin-3-mediated signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of bone resorption / macrophage activation involved in immune response / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / Interleukin-2 signaling / cellular response to lipid / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of B cell differentiation / T cell receptor complex / leukocyte cell-cell adhesion / Dectin-2 family / mast cell degranulation / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of interleukin-4 production / amyloid-beta clearance / FCGR activation / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of interleukin-10 production / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phosphatase binding / GPVI-mediated activation cascade / phospholipase binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of superoxide anion generation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Integrin signaling / positive regulation of type I interferon production / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-12 production / neutrophil chemotaxis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of TORC1 signaling / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / SH2 domain binding / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell differentiation / animal organ morphogenesis / B cell receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / FCERI mediated MAPK activation / apoptotic signaling pathway / Regulation of signaling by CBL / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / calcium-mediated signaling / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / platelet activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / receptor internalization / positive regulation of interleukin-6 production / integrin binding / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / protein import into nucleus / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FPX / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Lovering, F. / McDonald, J. / Whitlock, G. / Glossop, P. / Phillips, C. / Sabnis, Y. / Ryan, M. / Fitz, L. / Lee, J. / Chang, J.S. ...Lovering, F. / McDonald, J. / Whitlock, G. / Glossop, P. / Phillips, C. / Sabnis, Y. / Ryan, M. / Fitz, L. / Lee, J. / Chang, J.S. / Han, S. / Kurumbail, R. / Thorarenson, A.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Drug Des. / 年: 2012
タイトル: Identification of Type-II Inhibitors Using Kinase Structures.
著者: Lovering, F. / McDonald, J. / Whitlock, G.A. / Glossop, P.A. / Phillips, C. / Bent, A. / Sabnis, Y. / Ryan, M. / Fitz, L. / Lee, J. / Chang, J.S. / Han, S. / Kurumbail, R. / Thorarensen, A.
履歴
登録2011年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4102
ポリマ－34,8811
非ポリマー5301
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.799, 68.066, 82.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase


分子量: 34880.969 Da / 分子数: 1 / 断片: Spleen Tyrosine Kinase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-FPX / N-{4-methyl-3-[8-methyl-7-oxo-2-(phenylamino)-7,8-dihydropyrido[2,3-d]pyrimidin-6-yl]phenyl}-3-(trifluoromethyl)benzamide


分子量: 529.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H22F3N5O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 30% PEG MME 2000, 0.1M bis-Tris pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→52.58 Å / Num. all: 11782 / Num. obs: 11782 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 59.04 Å2
反射 シェル解像度: 2.33→2.4 Å / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.9.6精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.33→52.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9185 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU R Cruickshank DPI: 0.385 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2634 553 4.73 %RANDOM
Rwork0.1945 ---
obs0.1977 11695 99.31 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.6116 Å20 Å20 Å2
2---25.7358 Å20 Å2
3---10.1243 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.309 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→52.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2084 0 39 51 2174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012176HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.162940HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d758SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes69HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes313HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2176HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.15
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.53
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion254SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2431SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.33→2.55 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2857 142 5.28 %
Rwork0.2193 2547 -
all0.2229 2689 -
obs--99.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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