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- PDB-3tt6: Structure of ClpP from Bacillus subtilis in compressed state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tt6
タイトルStructure of ClpP from Bacillus subtilis in compressed state
要素ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATPase binding / serine-type endopeptidase activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily ...ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.592 Å
データ登録者Lee, B.-G. / Kim, M.K. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Mol.Cells / 年: 2011
タイトル: Structural insights into the conformational diversity of ClpP from Bacillus subtilis
著者: Lee, B.-G. / Kim, M.K. / Song, H.K.
履歴
登録2011年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,0307
ポリマ－151,0307
非ポリマー00
水50428
1
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,06114
ポリマ－302,06114
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area30100 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area83450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.090, 172.864, 83.427
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.930, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Auth seq-ID: 19 - 123 / Label seq-ID: 19 - 123

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain A and (resseq 19:123 )AA
2chain B and (resseq 19:123 )BB
3chain C and (resseq 19:123 )CC
4chain D and (resseq 19:123 )DD
5chain E and (resseq 19:123 )EE
6chain F and (resseq 19:123 )FF
7chain G and (resseq 19:123 )GG

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Caseinolytic protease / Endopeptidase Clp / Stress protein G7


分子量: 21575.781 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: clpP / プラスミド: pET26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P80244, endopeptidase Clp
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 % / Mosaicity: 1.082 °
結晶化温度: 295 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.1M lithium sulfate, 10-12%(w/v) PEG 4000, pH 5.6, hanging drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.592→50 Å / Num. obs: 41517 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.179 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.693.30.50339501.162194.6
2.69-2.83.60.40841431.21100
2.8-2.933.60.3141751.2961100
2.93-3.083.70.19441721.4581100
3.08-3.283.80.14641471.7671100
3.28-3.533.80.10541742.0751100
3.53-3.883.70.08541682.8911100
3.88-4.453.60.06341943.1111100
4.45-5.63.70.05841893.1551100
5.6-503.60.04942053.478199.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CE3

2ce3


解像度: 2.592→36.088 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7329 / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2768 2001 4.84 %RANDOM
Rwork0.2211 ---
all0.2238 43350 --
obs0.2238 41349 98.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.398 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 135.26 Å2 / Biso mean: 70.0302 Å2 / Biso min: 29.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.9154 Å2-0 Å2-12.9999 Å2
2---5.6394 Å20 Å2
3---13.5548 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.592→36.088 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8574 0 0 28 8602
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138673
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.35411694
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0851394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071493
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7283278
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
12B779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
13C779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.073
14D779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.104
15E779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
16F779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.067
17G779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5923-2.65710.40961360.32622515265189
2.6571-2.72890.35631360.29222830296699
2.7289-2.80920.35821470.282828252972100
2.8092-2.89980.38221350.297728392974100
2.8998-3.00340.36231450.284128422987100
3.0034-3.12360.34921440.270728072951100
3.1236-3.26560.3631460.26472816296299
3.2656-3.43770.30951470.259928402987100
3.4377-3.65290.36531370.2432814295199
3.6529-3.93460.3081510.234328412992100
3.9346-4.330.23011460.18222797294399
4.33-4.95510.21871450.165728502995100
4.9551-6.23770.27671410.245928562997100
6.2377-36.0920.1931450.17722876302199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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