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- PDB-3tsz: crystal structure of PDZ3-SH3-GUK core module from human ZO-1 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tsz
タイトルcrystal structure of PDZ3-SH3-GUK core module from human ZO-1 in complex with 12mer peptide from human JAM-A cytoplasmic tail
要素
  • Junctional adhesion molecule A
  • Tight junction protein ZO-1
キーワードCELL ADHESION / PDZ3-SH3-GUK / scaffolding / JAM / tight junction
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of establishment of endothelial barrier / positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / memory T cell extravasation / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / ameloblast differentiation / Tight junction interactions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / protein localization to cell-cell junction ...positive regulation of establishment of endothelial barrier / positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / memory T cell extravasation / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / ameloblast differentiation / Tight junction interactions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / establishment of endothelial intestinal barrier / regulation of membrane permeability / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / gap junction / protein localization to adherens junction / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / actomyosin structure organization / cell-cell junction organization / positive regulation of platelet aggregation / cell-cell junction assembly / Signaling by Hippo / intestinal absorption / tight junction / negative regulation of stress fiber assembly / podosome / regulation of bicellular tight junction assembly / leukocyte cell-cell adhesion / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of Rho protein signal transduction / regulation of cytoskeleton organization / positive regulation of sprouting angiogenesis / bicellular tight junction / Integrin cell surface interactions / cell adhesion molecule binding / regulation of cytokine production / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / cell projection / protein localization to plasma membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / PDZ domain binding / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / cell-cell adhesion / cellular response to mechanical stimulus / integrin binding / cell junction / apical part of cell / cell-cell junction / regulation of cell shape / virus receptor activity / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Junctional adhesion molecule A / Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain ...Junctional adhesion molecule A / Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / SH3 Domains / PDZ domain / Pdz3 Domain / Immunoglobulin domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / PDZ domain / PDZ superfamily / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / SH3 type barrels. / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tight junction protein 1 / Junctional adhesion molecule A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.502 Å
データ登録者Nomme, J. / Lavie, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The Src Homology 3 Domain Is Required for Junctional Adhesion Molecule Binding to the Third PDZ Domain of the Scaffolding Protein ZO-1.
著者: Nomme, J. / Fanning, A.S. / Caffrey, M. / Lye, M.F. / Anderson, J.M. / Lavie, A.
履歴
登録2011年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references
改定 1.22011年12月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
B: Junctional adhesion molecule A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0332
ポリマ－46,0332
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.500, 49.700, 91.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1


分子量: 44660.914 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ3-SH3-GUK (UNP Residues 417-803) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TJP1, ZO1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(C41) / 参照: UniProt: Q07157
#2: タンパク質・ペプチド Junctional adhesion molecule A / JAM-A / Junctional adhesion molecule 1 / JAM-1 / Platelet F11 receptor / Platelet adhesion molecule 1 / PAM-1


分子量: 1372.499 Da / 分子数: 1 / 断片: JAM-A_P12 (UNP Residues 288-299) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y624
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.91 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 9% PEG 3350, 0.1 M Sodium Malonate pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→90.1 Å / Num. all: 15077 / Num. obs: 15077 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 15.08
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.553 / Mean I/σ(I) obs: 1.63 / Num. unique all: 849 / % possible all: 74.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LH5

3lh5


解像度: 2.502→90.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 32.833 / SU ML: 0.325 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.724 / ESU R Free: 0.372 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30889 1520 10.1 %RANDOM
Rwork0.23966 ---
all0.24675 13557 --
obs0.24675 13557 96.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.845 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å2-0.76 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.502→90.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2809 0 0 40 2849
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0581.9593859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2655347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.21724.014142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.5915517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8481524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212167
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.331.51743
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6222809
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.78431117
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3934.51050
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 83 -
Rwork0.365 764 -
obs--74.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.44751.75452.13254.04562.01035.6861-0.05280.0577-0.0039-0.60130.04520.7021-0.2694-0.50770.00770.31740.0241-0.07710.07610.03110.2586-45.7739-10.2445-41.8357
25.0644-1.97243.70691.1764-1.67693.8986-0.087-0.2980.087-0.00470.01450.1299-0.2157-0.04790.07250.2689-0.0380.06090.1166-0.03390.1291-32.8063-5.7743-21.4875
32.6969-0.10831.68442.741-0.12823.9103-0.0826-0.3142-0.05730.15050.0305-0.38160.01550.41550.05210.15840.0380.08950.35380.05140.2202-13.6261-12.4343-6.1623
422.86650.00219.25490.3180.18913.866-0.7696-1.91590.36790.01150.11460.5744-0.3013-0.81230.65510.66310.05960.06540.2166-0.11141.0495-50.1051-1.8902-34.4802
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A421 - 529
2X-RAY DIFFRACTION2A530 - 653
3X-RAY DIFFRACTION3A654 - 802
4X-RAY DIFFRACTION4B418 - 427

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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