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Yorodumi- PDB-3tpq: Crystal structure of wild-type MAL RPEL domain in complex with fi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tpq | ||||||
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Title | Crystal structure of wild-type MAL RPEL domain in complex with five G-actins | ||||||
Components |
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Keywords | CONTRACTILE PROTEIN/TRANSCRIPTION / regulation of nuclear import / CONTRACTILE PROTEIN-TRANSCRIPTION complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Oryctolagus cuniculus (rabbit) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.45 Å | ||||||
Authors | Hirano, H. / Matsuura, Y. | ||||||
Citation | Journal: Biochem.Biophys.Res.Commun. / Year: 2011 Title: Sensing actin dynamics: structural basis for G-actin-sensitive nuclear import of MAL Authors: Hirano, H. / Matsuura, Y. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tpq.cif.gz | 758.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tpq.ent.gz | 640.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tpq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3tpq_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3tpq_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 3tpq_validation.xml.gz | 68 KB | Display | |
Data in CIF | 3tpq_validation.cif.gz | 89.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tp/3tpq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tp/3tpq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3tpmC 3tpoC 2v52S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41862.613 Da / Num. of mol.: 5 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / References: UniProt: P68135 #2: Protein | | Mass: 13754.036 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RPEL domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Mkl1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) #3: Chemical | ChemComp-ATP / #4: Chemical | ChemComp-CA / Sequence details | THE UNP ENTRY FOR CHAIN M DOES NOT CURRENTLY EXIST. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.04 Å3/Da / Density % sol: 69.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 5.3 Details: 50mM citrate, 0.1M ammonium sulfate, 0.1mM CaCl2, 0.1mM ATP, 10% PEG8000, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Detector: CCD / Date: Apr 26, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.45→76.72 Å / Num. obs: 41449 / % possible obs: 83.9 % |
Reflection shell | Resolution: 3.45→3.64 Å / % possible all: 13.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2V52 Resolution: 3.45→68.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 77.547 / SU ML: 0.529 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.62 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 455.46 Å2 / Biso mean: 153.2432 Å2 / Biso min: 54.29 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.45→68.7 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.455→3.544 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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