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- PDB-3tmp: The catalytic domain of human deubiquitinase DUBA in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tmp
タイトルThe catalytic domain of human deubiquitinase DUBA in complex with ubiquitin aldehyde
要素
  • OTU domain-containing protein 5
  • Polyubiquitin-C
キーワードHydrolase/Protein Binding / OTU fold / Deubiquitinase / phosphorylation / Hydrolase-Protein Binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of TORC2 signaling / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / neural crest cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / regulation of immune response ...positive regulation of TORC2 signaling / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / neural crest cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / regulation of immune response / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / positive regulation of TORC1 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR4 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells
類似検索 - 分子機能
: / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. ...: / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / OTU domain-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Ma, X. / Yin, J. / Hymowitz, S. / Starovasnik, M. / Cochran, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Phosphorylation-dependent activity of the deubiquitinase DUBA.
著者: Huang, O.W. / Ma, X. / Yin, J. / Flinders, J. / Maurer, T. / Kayagaki, N. / Phung, Q. / Bosanac, I. / Arnott, D. / Dixit, V.M. / Hymowitz, S.G. / Starovasnik, M.A. / Cochran, A.G.
履歴
登録2011年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OTU domain-containing protein 5
B: Polyubiquitin-C
C: OTU domain-containing protein 5
D: Polyubiquitin-C
E: OTU domain-containing protein 5
F: Polyubiquitin-C
G: OTU domain-containing protein 5
H: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,2698
ポリマ－119,2698
非ポリマー00
水15,241846
1
A: OTU domain-containing protein 5
B: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8172
ポリマ－29,8172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11990 Å2
手法PISA
2
C: OTU domain-containing protein 5
D: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8172
ポリマ－29,8172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11750 Å2
手法PISA
3
E: OTU domain-containing protein 5
F: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8172
ポリマ－29,8172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11750 Å2
手法PISA
4
G: OTU domain-containing protein 5
H: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8172
ポリマ－29,8172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.532, 65.296, 65.843
Angle α, β, γ (deg.)90.26, 93.53, 99.28
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
OTU domain-containing protein 5 / Deubiquitinating enzyme A / DUBA


分子量: 21256.529 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic or OTU domain (Residues 172-351) / 変異: S172 phosphorylated / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUBA, OTUD5 / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q96G74, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質
Polyubiquitin-C / Ubiquitin


分子量: 8560.831 Da / 分子数: 4 / 断片: Ubiquitin-like 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC, ubiquitin aldehyde / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 846 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M Ammonium Fluoride, and 0.1M Bis-Tris, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月16日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→50 Å / Num. all: 75788 / Num. obs: 73969 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rsym value: 0.321 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.91→1.98 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 7278 / Rsym value: 0.321 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.91→46.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 3.345 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22721 3749 5.1 %RANDOM
Rwork0.18987 ---
obs0.19182 70216 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.269 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å2-0.4 Å20.32 Å2
2---0.77 Å2-0.31 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→46.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7820 0 0 846 8666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227969
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1091.9410730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1125944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.85124.796442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.02815.0421433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1511551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0216107
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5421.54768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.54627683
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.04233201
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.944.53047
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 283 -
Rwork0.263 4992 -
obs--94.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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