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- PDB-3tjy: Structure of the Pto-binding domain of HopPmaL generated by limit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tjy
タイトルStructure of the Pto-binding domain of HopPmaL generated by limited chymotrypsin digestion
要素Effector protein hopAB3
キーワードSIGNALING PROTEIN / type III effector / HopPmaL / Pseudomonas syringae / Structural Genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / helical bundle / Pto
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host defense-related programmed cell death / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Monooxygenase - #110 / Effector protein HopAB, BAK1-binding domain / Effector protein HopAB, BAK1-binding domain superfamily / Avirulence AvrPtoB, BAK1-binding domain / Effector protein HopAB, Pto-binding domain / Monooxygenase / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Effector protein hopAB3
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas syringae pv. maculicola (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Singer, A.U. / Stein, A. / Xu, X. / Cui, H. / Joachimiak, A. / Edwards, A.M. / Savchenko, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of HopPmaL reveals the presence of a second adaptor domain common to the HopAB family of Pseudomonas syringae type III effectors.
著者: Singer, A.U. / Wu, B. / Yee, A. / Houliston, S. / Xu, X. / Cui, H. / Skarina, T. / Garcia, M. / Semesi, A. / Arrowsmith, C.H. / Savchenko, A.
履歴
登録2011年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22012年2月22日Group: Structure summary
改定 1.32013年1月9日Group: Database references
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Effector protein hopAB3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0868
ポリマ－10,6561
非ポリマー4307
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.427, 57.427, 54.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Effector protein hopAB3 / Avirulence protein hopPmaL


分子量: 10655.572 Da / 分子数: 1 / 断片: HopPmaL / 変異: none / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. maculicola (バクテリア)
株: ES4326 / 遺伝子: hopAB3, hopPmaL / プラスミド: p15TvLic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CODONPLUS(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q8RP04
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細PROTEIN WAS CLONED AS HOPPMAL RESIDUES 135-273, CUT WITH TEV, THEN TREATED WITH LIMITING AMOUNTS OF ...PROTEIN WAS CLONED AS HOPPMAL RESIDUES 135-273, CUT WITH TEV, THEN TREATED WITH LIMITING AMOUNTS OF THERMOLYSIN DURING CRYSTALLIZATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.98 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5 plus 1.5M Ammonium Sulphate. 0.03 mg/ml chymotrypsin was added to the protein prior to adding crystallization liquor. Crystals were cryoprotected with Paratone-N oil , ...詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5 plus 1.5M Ammonium Sulphate. 0.03 mg/ml chymotrypsin was added to the protein prior to adding crystallization liquor. Crystals were cryoprotected with Paratone-N oil , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI-111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→25.682 Å / Num. all: 11562 / Num. obs: 11555 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 42.133
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.501 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.1_743) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→25.682 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2174 510 4.83 %
Rwork0.188 --
obs0.1894 10558 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.325 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1431 Å20 Å2-0 Å2
2--0.1431 Å20 Å2
3----0.2863 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→25.682 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数612 0 19 80 711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.152961
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.952282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079103
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7002-1.87130.27091300.22512439X-RAY DIFFRACTION100
1.8713-2.1420.16971280.17032465X-RAY DIFFRACTION100
2.142-2.69820.22041340.16132486X-RAY DIFFRACTION100
2.6982-25.68510.22091180.19932658X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.4761 Å / Origin y: -4.9353 Å / Origin z: 13.9018 Å
111213212223313233
T0.0621 Å2-0.0013 Å2-0.0138 Å2-0.0126 Å20.0166 Å2--0.08 Å2
L2.3437 °20.6889 °2-0.1946 °2-2.0583 °20.8467 °2--3.0152 °2
S0.0033 Å °-0.0683 Å °-0.4344 Å °0.1066 Å °-0.0207 Å °-0.2411 Å °0.3413 Å °-0.0472 Å °0.026 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resid 140:217)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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